【摘 要】
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在模拟生理条件下,应用荧光和紫外吸收光谱研究了噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用.研究结果表明:噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物均能与BSA形成复合物,静态猝灭和非辐射能量转移是导致BSA荧光猝灭的两大原因;根据F.o.rster非辐射能量转移理论,得出噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与BSA间的结合距离均小于7nm;通过比较噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与BSA
【机 构】
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湖南科技大学化学化工学院理论化学与分子模拟省部共建教育部重点实验室分子构效关系湖南省普通高等学校重点实验室
【基金项目】
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国家自然科学基金项目（20772027,20803020,20971041）； 湖南科技大学研究生创新基金项目（S090119）；
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在模拟生理条件下,应用荧光和紫外吸收光谱研究了噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用.研究结果表明:噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物均能与BSA形成复合物,静态猝灭和非辐射能量转移是导致BSA荧光猝灭的两大原因;根据F.o.rster非辐射能量转移理论,得出噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与BSA间的结合距离均小于7nm;通过比较噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与BSA的相互作用,初步探讨了嘧啶环上不同芳基对结合能力的影响;同步荧光显示噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物对BSA的构象没有影响.
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