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运用荧光光谱方法研究了牛肝Ｌ－谷氨酸脱氢酶（ＧＤＨ）在压力下的解离。研究表明，在２ｋｂａｒ时ＧＤＨ由六聚体解离成亚基，标准解离体积变化为－２９３ｍｌ／ｍｏｌ，解离自由能为４８ｋｃａｌ／ｍｏｌ（１０℃）。ＧＤＨ在压力下的解离还显示出异常的浓度依赖性，表明在天然寡聚蛋白的布居中存在着自由能不同的单体聚合。不同温度下的ＧＤＨ解离研究结果表明，由亚基－六聚体的聚合是一熵增驱动过程。ｂｉｓ－ＡＮＳ存在时观察到的现象，暗示谷氨酸脱氢酶的亚基解离过程中发生了构象漂移（ｃｏｎｆｏｒｍａｔｉｏｎａｌｄｒｉｆｔ）。此外还研究