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将含缺失跨膜区M2蛋白重组质粒pGEXsM2的大肠杆菌，用终浓度为0．6mmol／L IPTG在37℃下诱导表达，获得可溶性表达的融合蛋白；在Western blot试验中，M2特异性单克隆抗体14C2与目的蛋白发生反应，在35kD处有一条特异性条带，表明表达的重组M2蛋白具有免疫学活性；表达产物使用GST亲和吸附柱进行纯化，获得了大量的目的蛋白及微量的GST蛋白，使用分光光度仪确定纯化后M2蛋白的浓度约为5．6mg／mL。本实验为进一步研究M2生物学特性、建立M2特异性抗体的间接ELISA检测方法及研制