【摘 要】
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经40%~75%硫酸铵分级沉淀和DEAE-Sepharose离子交换层析,从兰州百合(Lilium davidii var.unicolor)鳞茎中分离纯化苯丙氨酸解氨酶(PAL),纯化倍数为13.19,酶回收率4.68%。纯化
【机 构】
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沈阳农业大学园艺学院辽宁省设施园艺重点实验室,
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经40%~75%硫酸铵分级沉淀和DEAE-Sepharose离子交换层析,从兰州百合(Lilium davidii var.unicolor)鳞茎中分离纯化苯丙氨酸解氨酶(PAL),纯化倍数为13.19,酶回收率4.68%。纯化的PAL经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)检测为单一蛋白带,其亚基分子量约58.7kD。酶学性质研究表明:百合鳞茎的PAL不耐碱,更不耐酸;随着水浴时间延长和水浴温度提高,PAL活性逐渐降低,但40℃水浴30min后酶活性仍保留47%;以L-苯丙氨酸为底物,40℃下的Km值为4.1×10-3mol.L-1;金属离子Mn2+、Fe2+、Cu2+、Fe3+促进PAL活性,在供试范围内的最佳处理浓度分别为1.0、1.0、2.0和1.0mmol.L-1,Ag+、Co2+、Ca2+抑制其活性,其中Ag+的抑制作用最强。
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