【摘 要】
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该实验主要采用疏水柱层析分离纯化纳豆激酶NKII,聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果为单一蛋白条带,分子量为28 ku,酶活回收率56.51%,纯化倍数17.90,比活力达48 407.77 IU/mg
【机 构】
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山西中医学院,山西省医药与生命科学研究院
【基金项目】
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山西省科技攻关项目(20110321081-01,20120313016);山西省经信委基金项目(晋财2010-010))
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该实验主要采用疏水柱层析分离纯化纳豆激酶NKII,聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果为单一蛋白条带,分子量为28 ku,酶活回收率56.51%,纯化倍数17.90,比活力达48 407.77 IU/mg。采用纤维蛋白平板法及显色底物法测定酶活力,结果表明,两种方法相关性高。以S-2251为底物的动力学研究表明,米氏常数Km值为0.379 6 mmol/L,最大反应速度Vm值为0.059 8 mmol/(L·min),Ca2+、Mg2+对酶活稳定性效果明显。
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