【摘 要】
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在模拟生理条件下，用荧光光谱法研究了十六烷基三甲基溴化铵（CTAB）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明：BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质，以280nm激发BSA，在341nm
【基金项目】
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龙岩学院第二批教育教学改革立项项目（岩学院教[2009]40号）资助.
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在模拟生理条件下，用荧光光谱法研究了十六烷基三甲基溴化铵（CTAB）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明：BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质，以280nm激发BSA，在341nm处有很强的荧光发射。在加入CTAB后，发现CTAB—BSA强荧光峰的位置蓝移，且荧光强度随着CTAB浓度的增大而明显减弱，说明CTAB对BSA有荧光猝灭现象，猝灭以静态猝灭为主，由Stern—Volmer方程求得CTAB表观猝灭常数Kq=1．469×10^13L·mol^-1·s^
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