【摘 要】
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采用分子动力学模拟方法系统地研究了谷胱甘肽硫转移酶家族（Glutathione S-transferases,GSTs）的等位基因蛋白B（GSTP1＊B）与抑制剂利尿酸（EA）以及EA的谷胱甘肽（GSH）共轭物EAG（I）,EAG（O）的具
【机 构】
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吉林大学理论化学研究所理论化学计算国家重点实验室
【基金项目】
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国家自然科学基金（批准号：20903045,21273095）, 高等学校博士点学科专项基金（批准号：20070183046）资助
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采用分子动力学模拟方法系统地研究了谷胱甘肽硫转移酶家族（Glutathione S-transferases,GSTs）的等位基因蛋白B（GSTP1＊B）与抑制剂利尿酸（EA）以及EA的谷胱甘肽（GSH）共轭物EAG（I）,EAG（O）的具体结合方式.抑制剂及其谷胱甘肽共轭物与蛋白的相互作用能计算结果及分子动力学轨迹的统计分析结果表明,GSTP1＊B与EA的谷胱甘肽共轭物的结合能力优于其与EA的结合能力,Phe8,Arg13,Trp38和Tyr108是作用过程中的关键残基,对稳定抑制剂及其谷胱甘肽共轭物在
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