人白细胞介素11融合蛋白切割位点的改变及成熟蛋白的纯化

来源 :中国生物化学与分子生物学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:snelgar
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将hIL-11 cDNA克隆入硫氧还蛋白基因融合表达载体pTRXFUS的trxA基因3′末端,构建符合读码框的融合基因,并在两基因间发迹原有的肠激酶切割位点,引入蛋白质的羟胺切割位点序列,该融合蛋白在大肠杆菌中表达量达20%以上。经羟胺切割,柱层析等纯化步骤后,得到纯度98%以上的成熟hIL-11。用IL-6依赖细胞株7TDI及MTT法测定生物学活性,比活达8×10^6IU/mg。并对纯品进行了
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