短短芽孢杆菌几丁质酶的分离纯化及酶学性质

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探讨来源于短短芽孢杆菌FM4B的几丁质酶(chitinase)分离纯化过程及其性质。菌株FM4B摇瓶发酵液经过离心、乙醇分级沉淀及葡聚糖凝胶G-100层析纯化,用变性聚丙烯酰胺凝胶电泳确定其分子质量。结果获得几丁质酶纯品,酶的纯化倍数为7.19,酶活回收率为30.6%,分子质量为66 kD;酶活力在pH 5.0~9.0和80℃以下稳定,最适pH值为6.0,最适温度为50℃;Cu2+、Hg2+、pb2+、Co2+以及Zn2+对该酶有强烈的抑制作用,Mg2+和Ca2+对该酶的活力具有一定的促进作用;该几丁质酶
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