【摘 要】
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为了运用生物信息学方法对结核分枝杆菌Rv1468c基因编码蛋白PE＿PGRS29的结构和功能进行预测分析，Rv1468c基因相关信息从Genbank数据库中提取；运用ProtParam、Protscale、NetPhos、TMHMM、SOPMA、SWISS-MODEL等在线软件预测分析PE＿PGRS29蛋白的理化性质、亲疏水性、磷酸化位点、跨膜螺旋结构和二级结构并对其进行三级结构建模，PE＿PGR
【机 构】
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西安市人民医院(西安市第四医院)检验科
【基金项目】
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国家自然科学基金资助项目（No.81860355）；
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为了运用生物信息学方法对结核分枝杆菌Rv1468c基因编码蛋白PE＿PGRS29的结构和功能进行预测分析，Rv1468c基因相关信息从Genbank数据库中提取；运用ProtParam、Protscale、NetPhos、TMHMM、SOPMA、SWISS-MODEL等在线软件预测分析PE＿PGRS29蛋白的理化性质、亲疏水性、磷酸化位点、跨膜螺旋结构和二级结构并对其进行三级结构建模，PE＿PGRS29蛋白的B细胞以及T细胞抗原表位使用BLAST、ABCpred和SYFPEITHI软件进行预测，PE＿PGRS29蛋白的相互作用蛋白用STRING数据库进行分析，使用MEGA-X软件对PE＿PGRS29蛋白构建进化树。结果表明：PE＿PGRS29蛋白含有370个氨基酸，分子式为C1375H2111N431O465S3,原子总数4 385,消光系数为9 970,280 nm处的吸光度为0.309;平均疏水性为0.199,为亲水性蛋白，第331位氨基酸亲水性得分最高为-1.533,第51位氨基酸疏水性得分最高为2.378。该蛋白性质稳定，α-螺旋（Hh）、β-转角（Tt）、β-折叠（Ee）和无规则卷曲（Cc）在该蛋白质二级结构中分别占21.89%、10.54%、21.89%和45.68%。综上所述，生物信息学分析PE＿PGRS29蛋白为结核分枝杆菌表面稳定亲水性蛋白，与结核分枝杆菌的泛素化介导异种自噬清除密切相关。该蛋白含有多个T、B细胞抗原表位，可作为结核治疗的潜在分子靶点。
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