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摘 要：Tenascin-R 是 Tenascin 家族中的一员， 是一种重要细胞外基质糖蛋白（extracellular matrix，ECM）， 主要在中枢神经系统的少突胶质细胞中表达， 具有复杂的结构和功能。Tenascin-R由三种不同的结构域组成，促进神经元突起的生长，诱导神经元形态的极性化，并与髓鞘的形成有关。
关键词：Tenascin-R;细胞外基质;神经细胞
Tenascin家族是一类大分子细胞外基质（extra- cellular matrix ，ECM）糖蛋白，具有重要的生理功能，与神经系统的发育、神经元的可塑性以及神经细胞的迁移等有密切的关系。目前已经发现了5种Tenascin家族的成员，分别是Tenascin-C，Tenascin-R （TNR），Tenascin-W，Tenascin-X以及Tenascin-Y，目前研究最多的是Tenascin-C。近年來由于TNR基因敲除鼠的出现，TNR的很多新功能为人们所发现，本文拟就TNR的研究进展做一综述。
1、TNR的分布和表达
目前研究表明TNR分布于中枢神经系统，它主要由髓鞘形成早期的少突胶质细胞表达分泌，另外某些类型的神经元，也发现可以表达TNR，TNR也分布于脊髓、视网膜、小脑海马的一些神经元和中间神经元。
TNR的表达存在时空特异性：在髓鞘形成期，少突胶质细胞会大量表达TNR，随后表达水平逐渐下降，但在成年后仍然会有表达，神经元中TNR的表达却不会随个体成熟而下降[3]。在无髓鞘轴突的接触点之间，轴突与髓鞘之间也是能够检测到TNR存在的，并在郎飞氏结（nodes of Ranvier）处存在大量的聚集[4] 。
Probstmeier等[5]研究发现，在小鼠胚胎发育晚期以及新生鼠的坐骨神经短暂表达TNR，随着个体发育成熟，TNR的蛋白表达量及mRNA转录量开始下降，这是首次在外周神经系统中发现TNR的存在。
2、TNR的结构
在不同种类的脊椎动物中发现的TNR的两种形式，分别为相对分子质量为160 kD和相对分子质量为180 kD。TNR同细胞外基质的其他分子一样，具有复杂的结构，由多个不同功能的结构域组成。TNR由四个元素组成：氨基末端七肽重复序列，表皮生长因子（EGF）样重复序列，纤连蛋白（FN）III型结构域重复序列和羧基末端纤维蛋白原样球状结构域[6]。
3、TNR的功能
3.1 TNR对神经元的作用
TNR首先是作为神经元粘附的分子而被发现的。在体外培养细胞结果表明TNR具有促进神经元突起生长的活性，当TNR作为可溶性基质时，具有显著的促进某些神经元突起生长的活性。当TNR作为细胞培养的基质铺满整个培养板时，对神经元突起的生长有促进作用。而将TNR部分铺在培养板底，再将神经元接种于培养板，则当神经元的突起生长到TNR的边界时会受到排斥而不能长到涂有TNR的部分[7 8]。
3.2 TNR对髓鞘的作用
原位杂交和免疫组织化学结果表明，TNR在髓鞘形成时期表达量最大，且分布于髓鞘形成时期的少突胶质细胞，推测TNR同髓鞘的形成有关。
4、TNR的受体
已有的证据表明，TNR与不同的神经元相互作用发挥不同的生物效应，不同的功能片段和同一神经元相互作用也会发挥不同的生物效应.在众多的受体中，最先被确认的受体是F3/F11免疫球蛋白[9 10]。
5、展望
TNR是一种重要的细胞外基质分子，随着研究的深入，必将全面阐明TNR的多种功能，尤其是对TNR受体的深入研究，为阐明TNR发挥其功能的分子机制奠定基础。为研究ECM和靶细胞之间的相互作用提供依据，这对于神经系统的发育、再生具有重要的理论意义和潜在的临床应用价值。
参考文献：
[1]Kruse J， Keilhauer G， Faisser A el al. The JI glycoprolein a novel nervous system cell adhesion molecule of I he L2/HNK- 1 family. Nature， 1985. 316 （ 6024）： 146- 148.
[2]Schachner M， Taylor J， Bantsch U el al. The perplexing multifunctionality of Janusin. a tenasciirrelated molecule. Perspect Dev Neurobiol， 1994， 2 （ 1）： 33- 41.
[3]Fuss B， Wintergerst ES ， Bartsch U， et al.Molecular characterization and in situ mRNA localization of the neural recognition molecule J1- 160 180：a modular structure similar to tenascin [ J] .J Cell Biol ， 1993 ， 120（5）：1 237-1 249.
[4]Ffrench-Constant C ，Miller RH ，Kruse J， et al .Molecular specializa- tion of astrocyte processes at nodes of Ranvier in rat optic nerve [ J] . J Cell Biol ， 1986 ， 102 （3）：844-852.
[5]Probstmeier R， Nellen J， Gloor S ， et al .Tenascin-R is expressed by Schwann cells in the peripheral nervous system [ J] .J Neurosci Res， 2001 ， 64 （1）：70-78.
[6] Chiquet-Ehrismann， R. Tenascins. Int J Biochem Cell Biol 36， 986， 2004.
[7]Zacharias U， Leuschner R， Norenberg U， et al .Tenascin-R induces actin-rich mi croprocesses and branches along neurite shafts [ J] .Mol Cell Neurosci ， 2002， 21（4）：626-633.
[8]ZachariasU ， Rauch U .Competition and cooperation between tenascin- R， lecticans and contactin 1 regulate neurite growth and morphology [ J] .J Cell Sci ， 2006， 119 （16）：3 456-3 466.
[9]Xiao Z C， Taylor J， Monlag D el al. Distinct effects of recombinanl tenasciirR domains in neuronal cell functions identification of domain inleraeting with I he neuronal recogni？tion molecular F3/F11. Eur J Neurosci， 1996， 8 （4）： 766 ～ 782.
[10]Pesheva P， Gennarini G， Goridis C et al. The F3/F11 cell adhesion molecule mediated the repulsion of neurons by the extracellular matrix glycoprutein J I-160/ 180. Neuron. 1993， 10 （1）： 69- 82.
关键词：Tenascin-R;细胞外基质;神经细胞
Tenascin家族是一类大分子细胞外基质（extra- cellular matrix ，ECM）糖蛋白，具有重要的生理功能，与神经系统的发育、神经元的可塑性以及神经细胞的迁移等有密切的关系。目前已经发现了5种Tenascin家族的成员，分别是Tenascin-C，Tenascin-R （TNR），Tenascin-W，Tenascin-X以及Tenascin-Y，目前研究最多的是Tenascin-C。近年來由于TNR基因敲除鼠的出现，TNR的很多新功能为人们所发现，本文拟就TNR的研究进展做一综述。
1、TNR的分布和表达
目前研究表明TNR分布于中枢神经系统，它主要由髓鞘形成早期的少突胶质细胞表达分泌，另外某些类型的神经元，也发现可以表达TNR，TNR也分布于脊髓、视网膜、小脑海马的一些神经元和中间神经元。
TNR的表达存在时空特异性：在髓鞘形成期，少突胶质细胞会大量表达TNR，随后表达水平逐渐下降，但在成年后仍然会有表达，神经元中TNR的表达却不会随个体成熟而下降[3]。在无髓鞘轴突的接触点之间，轴突与髓鞘之间也是能够检测到TNR存在的，并在郎飞氏结（nodes of Ranvier）处存在大量的聚集[4] 。
Probstmeier等[5]研究发现，在小鼠胚胎发育晚期以及新生鼠的坐骨神经短暂表达TNR，随着个体发育成熟，TNR的蛋白表达量及mRNA转录量开始下降，这是首次在外周神经系统中发现TNR的存在。
2、TNR的结构
在不同种类的脊椎动物中发现的TNR的两种形式，分别为相对分子质量为160 kD和相对分子质量为180 kD。TNR同细胞外基质的其他分子一样，具有复杂的结构，由多个不同功能的结构域组成。TNR由四个元素组成：氨基末端七肽重复序列，表皮生长因子（EGF）样重复序列，纤连蛋白（FN）III型结构域重复序列和羧基末端纤维蛋白原样球状结构域[6]。
3、TNR的功能
3.1 TNR对神经元的作用
TNR首先是作为神经元粘附的分子而被发现的。在体外培养细胞结果表明TNR具有促进神经元突起生长的活性，当TNR作为可溶性基质时，具有显著的促进某些神经元突起生长的活性。当TNR作为细胞培养的基质铺满整个培养板时，对神经元突起的生长有促进作用。而将TNR部分铺在培养板底，再将神经元接种于培养板，则当神经元的突起生长到TNR的边界时会受到排斥而不能长到涂有TNR的部分[7 8]。
3.2 TNR对髓鞘的作用
原位杂交和免疫组织化学结果表明，TNR在髓鞘形成时期表达量最大，且分布于髓鞘形成时期的少突胶质细胞，推测TNR同髓鞘的形成有关。
4、TNR的受体
已有的证据表明，TNR与不同的神经元相互作用发挥不同的生物效应，不同的功能片段和同一神经元相互作用也会发挥不同的生物效应.在众多的受体中，最先被确认的受体是F3/F11免疫球蛋白[9 10]。
5、展望
TNR是一种重要的细胞外基质分子，随着研究的深入，必将全面阐明TNR的多种功能，尤其是对TNR受体的深入研究，为阐明TNR发挥其功能的分子机制奠定基础。为研究ECM和靶细胞之间的相互作用提供依据，这对于神经系统的发育、再生具有重要的理论意义和潜在的临床应用价值。
参考文献：
[1]Kruse J， Keilhauer G， Faisser A el al. The JI glycoprolein a novel nervous system cell adhesion molecule of I he L2/HNK- 1 family. Nature， 1985. 316 （ 6024）： 146- 148.
[2]Schachner M， Taylor J， Bantsch U el al. The perplexing multifunctionality of Janusin. a tenasciirrelated molecule. Perspect Dev Neurobiol， 1994， 2 （ 1）： 33- 41.
[3]Fuss B， Wintergerst ES ， Bartsch U， et al.Molecular characterization and in situ mRNA localization of the neural recognition molecule J1- 160 180：a modular structure similar to tenascin [ J] .J Cell Biol ， 1993 ， 120（5）：1 237-1 249.
[4]Ffrench-Constant C ，Miller RH ，Kruse J， et al .Molecular specializa- tion of astrocyte processes at nodes of Ranvier in rat optic nerve [ J] . J Cell Biol ， 1986 ， 102 （3）：844-852.
[5]Probstmeier R， Nellen J， Gloor S ， et al .Tenascin-R is expressed by Schwann cells in the peripheral nervous system [ J] .J Neurosci Res， 2001 ， 64 （1）：70-78.
[6] Chiquet-Ehrismann， R. Tenascins. Int J Biochem Cell Biol 36， 986， 2004.
[7]Zacharias U， Leuschner R， Norenberg U， et al .Tenascin-R induces actin-rich mi croprocesses and branches along neurite shafts [ J] .Mol Cell Neurosci ， 2002， 21（4）：626-633.
[8]ZachariasU ， Rauch U .Competition and cooperation between tenascin- R， lecticans and contactin 1 regulate neurite growth and morphology [ J] .J Cell Sci ， 2006， 119 （16）：3 456-3 466.
[9]Xiao Z C， Taylor J， Monlag D el al. Distinct effects of recombinanl tenasciirR domains in neuronal cell functions identification of domain inleraeting with I he neuronal recogni？tion molecular F3/F11. Eur J Neurosci， 1996， 8 （4）： 766 ～ 782.
[10]Pesheva P， Gennarini G， Goridis C et al. The F3/F11 cell adhesion molecule mediated the repulsion of neurons by the extracellular matrix glycoprutein J I-160/ 180. Neuron. 1993， 10 （1）： 69- 82.