【摘 要】
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目的采用生物信息学方法分析瘦素(Leptin)的结构并预测其功能，探索Leptin在减重手术治疗肥胖症方面的作用。方法采用Expasy服务器中的工具分析Leptin蛋白的理化性质；Jpred 4预测其二级结构；Swiss-Mode预测其三级结构；STRING预测Leptin与其他蛋白质的交互作用。结果Leptin蛋白由167个氨基酸组成，等电点为5.88，不稳定指数为47.52，脂肪系数110.8
【机 构】
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华中科技大学同济医学院附属协和医院胃肠外科，武汉 430022,华中科技大学同济医学院附属协和医院胃肠外科，武汉 430022,华中科技大学同济医学院附属协和医院胃肠外科，武汉 430022,华中科技
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目的采用生物信息学方法分析瘦素(Leptin)的结构并预测其功能，探索Leptin在减重手术治疗肥胖症方面的作用。
方法采用Expasy服务器中的工具分析Leptin蛋白的理化性质；Jpred 4预测其二级结构；Swiss-Mode预测其三级结构；STRING预测Leptin与其他蛋白质的交互作用。
结果Leptin蛋白由167个氨基酸组成，等电点为5.88，不稳定指数为47.52，脂肪系数110.84。二级结构预测发现5个α-螺旋和1个β-折叠，其中构成α螺旋的氨基酸数目占总蛋白的50.9%。共模拟出3个可能的三级结构模型，从预测模型来看，该蛋白主要以α-螺旋为主，这与二级结构的预测结果相吻合。从相似波形图的趋势来看，预测模型A最稳定。蛋白质互作网络发现与Leptin发生相互作用的蛋白家族包括瘦素受体(LEPR)、信号传导与转录激活因子3(STAT3)、氧化酶增殖因子活化受体(PPARG)、信号转导抑制因子-3(SOCS3)、胰高血糖素(GCG)、酪氨酸蛋白激酶JAK2、胰岛素受体底物1(IRS1)、C反应蛋白(CRP)、酪氨酸蛋白磷酸酶非受体1型(PTPN1)和胰岛素(INS)等。
结论Leptin蛋白是一种以α-螺旋为主的不稳定亲脂性蛋白，由白色脂肪组织分泌，主要作用于细胞外，通过参与糖、脂肪及能量代谢的调节，抑制脂肪细胞的合成，进而使体重减轻。
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