【摘 要】
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gp41是HIV-1表面的包膜糖蛋白(Env)成分，介导了病毒膜和宿主细胞膜间的融合，在HIV-1的侵染过程中起关键作用。gp41中的N末端重复序列（NHR）和C末端重复序列（CHR）通过相互作用形成关键的核心三聚体发夹状结构，从而介导HIV膜和宿主细胞膜的融合过程。抑制gp41中的NHR和CHR的核心三聚体形成已经成为抗HIV药物的新靶点。本研究利用哺乳动物双杂交技术检测蛋白之间相互作用的原理，
【机 构】
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河北师范大学生命科学学院,石家庄 050016 华北制药集团新药研发中心天然药物室,石家庄 050
【出 处】
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2009年中国药学大会暨第九届中国药师周
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gp41是HIV-1表面的包膜糖蛋白(Env)成分，介导了病毒膜和宿主细胞膜间的融合，在HIV-1的侵染过程中起关键作用。gp41中的N末端重复序列（NHR）和C末端重复序列（CHR）通过相互作用形成关键的核心三聚体发夹状结构，从而介导HIV膜和宿主细胞膜的融合过程。抑制gp41中的NHR和CHR的核心三聚体形成已经成为抗HIV药物的新靶点。本研究利用哺乳动物双杂交技术检测蛋白之间相互作用的原理，建立新的靶向HIV-1gp41抗HIV药物高通量筛选模型。将PCR扩增的gp41NHR和CHR基因片段分别连接至哺乳动物双杂交的pACT和pBIND载体上构建表达载体pACT-NHR和pBIND-CHR，用脂质体与已经构建好的报告质粒pGl3-GAL4进行共转染动物细胞。通过检测荧光素酶基因的表达水平定量评价化合物对NHR和CHR的相互作用的拮抗活性。经过多种条件的优化，使得筛选模型的信号本底比达10，Z’因子大于0.5。阳性对照化合物XTT在本模型中可以浓度依赖地降低荧光素酶的表达，其IC50为13.54μg/mL（20.1μM），证明该模型具有很好的灵敏度和稳定性，可以用于大量药物筛选。本研究建立的全新靶向gp41的抗HIV小分子药物筛选模型，为发现和研究新一代的抗HIV药物研究打下坚实的基础。
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