【摘 要】
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关于蛋白质的折叠机理一直困扰科学界的一个生物难题。蛋白质是生物细胞的重要组成部分,它不仅参与了生物体内的各种生物化学过程,还能够维持生物体的生长发育和新陈代谢。蛋
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关于蛋白质的折叠机理一直困扰科学界的一个生物难题。蛋白质是生物细胞的重要组成部分,它不仅参与了生物体内的各种生物化学过程,还能够维持生物体的生长发育和新陈代谢。蛋白质在水溶液中主要以起始态(去折叠态)和终止态(折叠态)两种构象存在。先前的研究发现模型短肽在水溶液中主要以PⅡ构象存在,于是我们假设蛋白质在去折叠态状态下可能也以PⅡ构象存在。PⅡ构象的稳定性受到多种因素的影响:主链侧链相互作用力,偶极偶极相互作用力、溶剂化作用以及n-π*超共轭效应都可能对PⅡ构象的稳定性发挥重要作用。本文主要探讨了n-π*超共轭效应对模型短肽PⅡ构象的影响。Raines小组研究了n-π*超共轭效应对脯氨酸衍生物构象的影响;脯氨酸衍生物有顺式和反式两种构象,n-π*超共轭效应仅存在于反式构象,改变电子诱导效应和位阻效应能够改变n-π*超共轭效应,从而影响反式构象的含量和Ktrans/cis值。Ktrans/cis值可以反映n-π*超共轭效应的强弱。本文设计了X-CO-aa-OMe和X-CO-Leu-COOH两个系列模型短肽(aa=Ala,Val,Leu,Ile,Pro,Phe;X=Me2CH,Me3C,F3C,ClCH2,Cl2CH,Cl3C)。随着取代基的位阻和电子诱导效应的变化,n-π*超共轭效应将会因此发生变化。通过1H NMR可以得到脯氨酸衍生物的顺反比例Ktrans/cis。非脯氨酸衍生物的PⅡ含量可以计算3JαN耦合常数得到。最后通过圆二色谱确认PⅡ构象的存在。实验结果表明PⅡ构象的稳定与n-π*超共轭效应有关,X取代基的位阻和电子诱导效应对n-π*超共轭效应有很大的影响。先前的研究表明n-π*超共轭效应随着給电子效应的增强而增强。本论文中的研究表明n-π*超共轭效应也随着位阻的增大而增强,对应非脯氨酸衍生物的PⅡ含量增多。这进一步表明了n-π*超共轭效应对PⅡ构象的稳定有重要作用。结果同时表明溶剂极性的变化对n-π*超共轭效应也有重要影响。
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