在真核生物体内,除了定位于内吞体膜上的TOLL样受体能够识别入侵机体的病毒RNA,启动机体抗病毒的固有免疫反应外,近年来发现了另一种能够识别病毒RNA的细胞质内受体——RIG-Ⅰ。RIG-Ⅰ能够识别病毒RNA组分,并通过自身的CARD结构域和下游信号分子MAVS的CARD结构域的直接相互作用来传递信号。激活转录因子IRF-3和NF-κB,使其进入细胞核内,诱导干扰素的表达,从而启动固有免疫反应和调节随后的获得性免疫反应,增强机体抵抗病毒的能力。RIG-Ⅰ包含有N端的相串联的两个CARD结构域和C端的一个RNA解旋酶结构域。当没有病毒入侵时,RIG-ⅠC末端的解旋酶结构域能够抑制N端CARD结构域的信号传递功能,这一抑制作用可通过RIG-Ⅰ识别入侵病毒的RNA组分而去除。我们认为这一过程是通过RIG-Ⅰ识别入侵病毒的RNA引起自身构象的改变,暴露N端的CARD结构域,来启动信号传递的,但是至今仍没有结构方面的证据来支持这一立论。我们纯化除了大量的适合结晶的RIG-Ⅰ蛋白,并通过共表达的方法证明了RIG-Ⅰ的N端和C端有相互作用,这就对RIG-Ⅰ的分子内部抑制机制提供了生化证据。通过凝胶迁移滞后实验证明RIG-Ⅰ确实可以和化学合成的5’端不含有磷酸基团的双链RNA、体外转录来的5’端含有三磷酸基团的单链或双链直接相互作用。使用elutrap和透析的方法,我们最终获得了不同的RIG-Ⅰ/RNA的复合物。与RIG-Ⅰ单蛋白一样,利用悬吊液滴蒸汽扩散法进行蛋白质结晶后,并没有得到可以进行X-Ray衍射分析的晶体。