本实验以米糠蛋白、乳清蛋白为原料,碱性蛋白酶对两蛋白进行限制性水解作用以提高米糠蛋白及乳清蛋白的功能特性,降低乳清蛋白的抗原性,选用转谷氨酰胺酶(TGase)对改性后的米糠蛋白及乳清蛋白进行交联,以期获得一种优质的蛋白质聚合物。为了避免米糠蛋白结构的破坏和苦味肽的大量产生,同时提高以溶解性、乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性为代表的米糠蛋白功能性质,对米糠蛋白进行限制性水解(DH≤14)并对其功能性质进行研究,结果表明经过碱性蛋白酶的限制水解作用米糠蛋白的功能性质有了很大提高。最终确定DH 4下米糠蛋白改性物为后期实验原料,此水解度下米糠蛋白的溶解性、起泡性、起泡稳定性、乳化性、乳化稳定性分别提高了34.55%、100%、4.35%、29.1%、11.23%。为了提高乳清蛋白的功能性质,降低乳清蛋白的抗原性,同时避免乳清蛋白结构的破坏和苦味肽的大量产生,对乳清蛋白进行限制性水解(DH≤14),并探究其功能性质及抗原性的变化。结果表明经过碱性蛋白酶的限制水解作用乳清蛋白的功能性质有了提高,抗原性大幅度降低。最终确定DH 4下乳清蛋白改性物为后期实验原料,此水解度下乳清蛋白的溶解性、起泡性、起泡稳定性、乳化性、乳化稳定性分别提高了8.56%、20%、11.11%、46.94%、11.56%；a-LA抗原性降低了40.60%、B-Lg抗原性降低了51.82%。通过单因素实验优化TGase交联米糠蛋白-乳清蛋白改性物的条件,以OPA(邻苯二甲醛法)测定游离氨基含量作为表征TGase交联程度、起泡特性及乳化特性作为表征接枝物功能特性、优化反应时间、酶添加量、pH、米糠蛋白-乳清蛋白改性物比例、反应温度的最佳反应条件,得到最优条件为：反应时间4h、酶添加量20U/g、pH=8、米糠蛋白：乳清蛋白改性物比例为2：1、反应温度45℃,此条件下所得接枝物的起泡性为：53mL；起泡稳定性为：77.36%;乳化性为：0.722；乳化稳定性为：65.04%;交联度为：83.71%。响应面实验在单因素基础上优化米糠蛋白-乳清蛋白改性接枝物制备的最佳反应条件,以反应时间、米糠蛋白-乳清蛋白改性物比例、pH、反应温度为考察因素；交联度为考察指标,得到最佳制备条件为：反应时间4.23 h、米糠蛋白：乳清蛋白改性物的比例为2：1、pH=7.58、反应温度44.47℃,此条件下接枝物的交联度为85.62%。在最佳反应条件下制备的米糠蛋白-乳清蛋白改性接枝物的起泡及乳化特性较交联前有了提高,其中起泡性提高了3.65%；起泡稳定性提高了10.84%；乳化性提高了34.81%;乳化稳定性提高了26.04%；这为米糠蛋白-乳清蛋白改性接枝物在食品加工领域中的应用提供了理论依据。将制备的米糠蛋白-乳清蛋白改性接枝物进行初步分离纯化,选取Sepharose CL-6B凝胶层析系统分离纯化米糠蛋白-乳清蛋白改性接枝物；对纯化后的蛋白通过SDS-PAGE凝胶电泳,结果表明蛋白质分子量发生变化；经过傅里叶远红外光谱扫描,对其二级结构的变化进行鉴定,结果表明米糠蛋白-乳清蛋白二级结构发生变化；通过氨基酸分析仪对新合成的接枝物的营养特性进行分析,结果表明新合成的蛋白质的营养特性较米糠蛋白有了很大幅度的提高；DSC对米糠蛋白-乳清蛋白改性接枝物的变性温度及热能变化进行鉴定,结果表明其变性温度升高,热焓值发生变化；SEM观察米糠蛋白-乳清蛋白改性接枝物的微观结构,结果表明新合成的米糠蛋白-乳清蛋白改性接枝物微观结构发生巨大改变；综上所述,可以在一定程度上说明了米糠蛋白-乳清蛋白改性接枝物的合成及交联反应的发生,这为蛋白质的合成提供了一定的理论依据。