【摘 要】
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脱落酸(ABA)是一种不可缺少的激素,它能够调节植物的生长和发育,对生物胁迫和非生物胁迫做出响应。PYL/PYR/RCAR已经被鉴定为ABA受体,在拟南芥中共有14种。受体PYL结合ABA后发生构象变化,然后与一类蛋白去磷酸化酶(PP2C)发生相互作用,抑制PP2C的去磷酸化酶活性,进而激活SnRK2s激酶活性,从而使下游ABA响应基因得到表达,最后使植物在环境胁迫下能够生存。虽然ABA对植物的生
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脱落酸(ABA)是一种不可缺少的激素,它能够调节植物的生长和发育,对生物胁迫和非生物胁迫做出响应。PYL/PYR/RCAR已经被鉴定为ABA受体,在拟南芥中共有14种。受体PYL结合ABA后发生构象变化,然后与一类蛋白去磷酸化酶(PP2C)发生相互作用,抑制PP2C的去磷酸化酶活性,进而激活SnRK2s激酶活性,从而使下游ABA响应基因得到表达,最后使植物在环境胁迫下能够生存。虽然ABA对植物的生长和发育起着非常关键的作用,但是ABA化学性质不稳定,合成成本比较高,因此ABA并未在农业生产中普遍应用。为了克服这个难题,设计和合成性质稳定并且有生物活性的ABA类似物成为了新的研究热点。此前相关结构生物学研究清晰地解释了ABA与其受体之间的识别机制,为设计ABA类似物提供了有用信息。合作课题组通过计算机辅助药物分子设计及取代基优化的有机合成方法得到了一系列可能与ABA受体结合的小分子类似物。在本文中,通过ITC实验,我们筛选出一个有生物活性的化合物167a,与受体PYR1和PYL1有较强结合能力。然而,体外共纯化和Pull down实验结果表明PYR1/PYL1-167a复合物不能与PP2C相互作用,暗示了167a可能通过与ABA不同的方式与PYR1/PYL1结合。为了阐明小分子化合物167a的作用机制,我们解析了PYL1-167a复合物的晶体结构。结构分析显示PYL1结合167a后CL2 loop并没有关闭,与PP2C发生相互作用的界面被破坏,揭示了167a可能是ABA拮抗剂。通过检测PP2C的去磷酸酶活性,我们发现167a能直接作用于PP2C,抑制去磷酸酶活性。因此,我们推测167a是一类双靶向作用的小分子:1)作为ABA拮抗剂,直接与PYL结合,但不引起受体发生构象变化,不能传递ABA信号;2)作为ABA激动剂,能够直接作用于下游关键因子PP2C,抑制其活性,取代了ABA-PYL的效应。本研究揭示了ABA类似物可能存在新的双靶作用机制,同时为设计ABA类似物提供了新的方法,并为人们在农业生产中应用此类小分子提供了理论基础。
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