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通过同源性分析，发现了一种能催化?-CPC84、?-PEC84、?-apc82和?-apc82位半胱氨酸残基与PCB连接的裂合酶基因cpeS，其编号为alr0617。利用mega primer PCR定点突变技术构建藻蓝蛋白β-亚基Cys-84裂合酶CpeS的四个突变体cpeS(C51T)、cpeS(C63T)、cpeS(R147Q)和cpeS(R149L)，并且表达了相应的蛋白质CpeS(C51T)、CpeS(C63T)、CpeS(R147Q)和CpeS(R149L)。然后通过体外重组和体内重组的方法使突变体蛋白分别催化PCB和CpcB(C155I)的结合，检测不同突变体酶活性的变化，研究半胱氨酸残基和精氨酸残基的突变对裂合酶催化活性的影响。重组结果显示半光氨酸残基的突变体CpeS(C63T)的活性下降,为野生型活性的70％；突变体CpeS(C51T)几乎完全丧失活性。精氨酸残基的突变体CpeS(R147Q)存在活性，但有所降低；突变体CpeS(R149L)几乎完全丧失活性。由于半胱氨酸的特殊结构，猜测第51位半胱氨酸可能是CpeS酶活性的必需氨基酸。第149位精氨酸的突变可能改变了蛋白质的空间结构，从而影响了酶的催化活性。该结果为研究裂合酶CpeS氨基酸残基的功能提供了相关信息，具有重要的意义。
利用质粒pET-aphA(26-320)、pETDuet-ho1和pCDFDuet-pcyA共同转化大肠杆菌BL21实现共同表达，使细菌光敏色素缺失突变体AphA(26-320)与血红素氧化酶(HO)和胆绿素还原酶(PcyA)作用下产生的PCB在体内进行自催化重组连接，用以研究AphA(26-320)的体内重组活性和光化学活性。同时对各种培养条件进行一系列的优化，以期取得更好的培养效果，对藻胆色素的应用起一定的指导作用。