【摘 要】
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论文建立了一条由肝脏中分离纯化β-D-葡萄糖醛酸苷酶的工艺路线,对相关参数进行了优化.对酶冻干制剂中糖保护剂进行了研究.并对由牛肝脏和狗肝脏中分离纯化的酶进行了部分性
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论文建立了一条由肝脏中分离纯化β-D-葡萄糖醛酸苷酶的工艺路线,对相关参数进行了优化.对酶冻干制剂中糖保护剂进行了研究.并对由牛肝脏和狗肝脏中分离纯化的酶进行了部分性质研究.牛肝脏经匀浆,自溶、硫酸铵分部沉淀、CM-纤维素柱层析、羟基磷灰石柱层析进行分离纯化.获得比活26700 unit每毫克蛋白的纯酶,活力回收率为42.8﹪,纯化的酶经SDS-PAGE电泳呈单一条带.该酶以β-D-酚酞葡萄糖醛酸苷为底物的Km值为2.0×10<-4>mol/L以对硝基苯酚葡萄糖醛酸苷为底物的Km值为2.5×10<-4>mol/L.在pH5~pH6的范围内,该酶的活力较高,最适pH为5.5,在pH5.5时稳定性最好.在30~50℃范围内酶活力均较稳定.酶液中糖与多元醇的存在,可有效的防止冻结溶液中的酶蛋白的失活.以糖和多元醇做为冻干保护剂,该酶制成了冻干制剂.狗肝脏经匀浆,自溶、硫酸铵分部沉淀、CM-纤维素柱层析、羟基磷灰石柱层析进行分离纯化.获得比活18500 unit每毫克蛋白的纯酶,活力回收率为34.8﹪,纯化的酶经SDS-PAGE电泳呈单一条带.该酶以β-D-酚酞葡萄糖醛酸苷为底物的Km值为0.92×10<-4>mol/L,以对硝基苯酚葡萄糖醛酸苷为底物的Km值为1.3×10<-4>mol/L.在pH3~pH5的范围内,该酶的活力较高,最适pH为4.5,在pH5.5时稳定性最好.在30~50℃范围内酶活力均较稳定.
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