β-catenin作为一个双功能的蛋白质,在体内参与细胞粘连和经典Wnt信号。一方面,β-catenin同时结合跨膜蛋白Cadherin的胞内端和胞质蛋白α-catenin,而α-catenin又与细胞骨架蛋白结合。通过这种方式β-catenin作为桥梁蛋白参与Cadherin介导的细胞粘合连接。另一方面,β-catenin又作为经典Wnt信号的关键转录激活因子,穿梭于细胞质和细胞核内。之前的研究证明涡虫Schmidtea mediterranea中的β-catenin-1(Smed-β-catenin-1)在涡虫中调控经典Wnt信号并决定涡虫再生和维持过程中前后体轴的确立,而β-catenin-2的功能完全未知。在本论文中,我们首先显示Smed-β-catenin-2的内源蛋白在涡虫的肠、咽部和体表的上皮细胞膜上有特异的表达,这些结果暗示了Smed-β-catenin-2参与涡虫体内的细胞粘连。然后,我们发现涡虫Smed-β-catenin-1和-2具有不同的生化性质。Smed-β-catenin-1可以与经典Wnt信号因子相互作用而不能与α-catenin相互作用,而Smed-β-catenin-2可以与细胞粘连因子E-Cadherin和α-catenin相互作用而不能与Wnt信号相关蛋白相互作用。只有Smed-β-catenin-1具有转录激活功能域并能激活Wnt信号。蛋白序列比对也显示了Smed-β-catenin-1和-2保留了不同的关键氨基酸和功能域,这与他们在涡虫中行使不同的细胞功能相一致。因而,这应该是第一次在后生动物中发现的两个单功能的β-catenin。最后,系统进化分析揭示了一个在扁形动物门特异出现的β-catenin功能完全分离的进化事件。