本论文构建了在毕赤酵母过氧化物酶体中表达重组受体酪氨酸激酶KDR融合蛋白的表达载体pP KDR-Fus，并筛选到一株高表达毕赤酵母菌株GS115-KDR-P。5L发酵罐发酵培养GS115-KDR-P菌株，镍柱亲和纯化在250 mM咪唑浓度下洗下目的蛋白，经计算纯化后的收率约为200 mg/L发酵液。Western blotting验证目的蛋白大小约为70kDa，ELISA检测目的蛋白具有高酪氨酸激酶活性，商用KDR抑制剂SU5416和SU11248在10<-5>mol/L的浓度下对目的蛋白的抑制率分别为81.1％和78.6％，进一步证实本论文中得到的目的蛋白具有正确的激酶催化活性和空间结构，完全可作为靶标蛋白用于抗肿瘤药物的筛选。 本论文还构建了在毕赤酵母细胞质中表达重组酪氨酸激酶KDR融合蛋白的表达载体pC KDR-Fus，并筛选到一株高表达菌株GS115-KDR-C。摇瓶表达GS115-KDR-P和GS115-KDR-C菌株，激光共聚焦显微镜检测结果表明，KDR融合蛋白成功的定位到了毕赤酵母的过氧化物酶体中，并且过氧化物酶体在表达过程中增殖较多。简易纯化后的Western blotting结果表明，KDR融合蛋白在过氧化物酶体中及细胞质内均能成功的表达。激酶活性检测结果表明，250 mM咪唑能从镍亲和柱上洗下大部分的蛋白。胞内蛋白磷酸化检测结果表明，在毕赤酵母的细胞质和过氧化物酶体中表达的KDR融合蛋白均能引起胞内蛋白的大量磷酸化，且两者引起的磷酸化的程度基本一致。