热休克蛋白70(Hsp70)在细胞凋亡过程中具有保护细胞的作用。目前已知它可以在细胞凋亡的不同水平上发挥作用。尤其值得注意的是,最近的研究发现Hsp70可以在线粒体上游通过抑制Bax向线粒体转位来发挥其抗凋亡作用。但是其中具体的分子机制目前尚不清楚。　　 在我们目前的研究中,通过使用实时的单细胞分析,我们研究了在UV诱导的细胞凋亡过程中,Hsp70抑制Bax活化的分子机制。我们的实验结果表明,UV刺激能够产生一系列现象,如JNK的活化,Bim以及下游的Bax的线粒体转位。然而,当我们使用了JNK的专一性抑制剂SP600125之后,Bim以及Bax的活化都受到抑制。这些实验结果说明,UV处理能够激活JNK/Bim/Bax信号通路。然而,过表达Hsp70却能够抑制JNK的磷酸化以及下游的Bim和Bax向线粒体转位。当用RNA干扰的方式将Hsp70敲除后,活化的JNK及Bax的水平都大大增加。这些结果表明,在UV诱导的细胞凋亡过程中,Hsp70能够通过抑制JNK/Bim信号通路发挥其阻止Bax活化的作用。　　 另外,我们利用荧光共振能量转移(fluorescence resonance energy transfer,FRET)技术研究了Hsp70和Bax之间是否存在直接的相互作用。这种技术能够定时、定量、定位、无损伤检测活细胞内蛋白质与蛋白质问的相互作用。我们的实验结果表明Hsp70和Bax之间存在直接的相互作用,并且在UV刺激后,两者之间的相互作用大大加强。为了更进一步证实该结果,我们采用了免疫共沉淀的实验方法,结果也证实了Hsp70和Bax之间确实存在直接的相互作用。在UV诱导的细胞凋亡过程中,Hsp70通过与Bax直接结合,能够阻止Bax发生构象变化以及它向线粒体转位,进而起到抑制Bax活化的作用。　　 总之,从上面的实验结果,我们可以证明在UV诱导的细胞凋亡过程中,Hsp70不仅能够通过抑制JNK/Bim信号通路发挥其阻止Bax活化的作用,还能够通过与Bax直接结合来抑制Bax的活化。