小麦高分子量谷蛋白亚基组成影响面团机械—热加工特性和面条品质的机制解析

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小麦高分子量谷蛋白亚基(HMW-GS)虽然仅占小麦贮藏蛋白的10%左右,但在面筋中起着“网络骨架”的作用,可以解释30-60%的面筋品质变异。大量研究表明,HMW-GS的含量和类型对面团流变特性和面制品的品质有显著影响。为进一步研究机械-热加工过程中HMW-GS对面制品品质的影响,特选择同一遗传背景下不同HMW-GS组成的面粉样品,探究面团和面条加工过程中HMW-GS组成对蛋白质和淀粉结构与行为、蛋白-淀粉互作和淀粉消化特性的影响,为基于面筋蛋白组成调控面制品品质和消化特性提供理论和技术支持。主要研究结果如下:(1)不同亚基对面团蛋白结构和行为的影响表明,Glu-D1位点HMW-GSs在高温条件下的品质效应优于Glu-B1位点。在Glu-D1位点,含有5+10亚基的面团蛋白网络含有更多的氢键、二硫键、和β-折叠结构,在机械-热加工过程中有较高的蛋白聚合度和热稳定性;含有2+12亚基的面团蛋白在高温阶段疏水性作用力较强,虽在降温阶段能重新形成一定量的二硫键,但蛋白聚合度和热稳定性较低。在Glu-B1位点,含有7+9亚基的面团蛋白在高温阶段疏水性作用力较强,降温阶段二硫键含量有所上升,其蛋白聚合度和热稳定性显著强于含有7+8亚基的面团。(2)Glu-D1位点HMW-GSs对面团中蛋白-淀粉互作的影响表明,与含有2+12亚基的面团相比,含有5+10亚基的面团在机械-热处理过程中面筋网络解聚并重组,不仅形成了热稳定的蛋白聚合体,其中短链分支淀粉与单体蛋白之间通过糖苷键和氢键的互作也强于2+12面团;在面团降温阶段,5+10面团中较强的蛋白聚合物和更多的蛋白-淀粉复合物进一步抑制了淀粉的回生。(3)面筋蛋白-淀粉重组粉面条在蒸煮和回生过程中的结构解析表明,面条蒸煮过程中,蛋白聚合物经历了断裂、收缩和聚集重构的复杂过程。含有5+10亚基的面条中,较多的二硫键和强疏水性作用力促进了蒸煮过程中面条蛋白的进一步聚合,延缓了淀粉糊化,降低了蒸煮损失;强面筋蛋白的包裹作用和蒸煮过程中蛋白的聚合/解聚,促进了小分子蛋白与淀粉形成包埋型复合物,淀粉分支之间的蛋白与淀粉分子紧密结合,促进了抗性淀粉的产生,最终提高了面条的抗消化性。含有2+12亚基的重组粉面条,其蒸煮和回生过程中主要依靠不稳定的二硫键和较强的氢键维持蛋白聚合物的结构,蛋白-淀粉的互作强度弱于5+10面条,面条抗消化性较弱。(4)面团机械-热处理和面条蒸煮过程对蛋白质、淀粉结构及二者互作特性的影响有所不同。机械-热处理中面团的连续搅拌对蛋白质中二硫键含量和其他化学键强度影响显著,变性蛋白聚合物或单体蛋白易于通过氨基和醛基之间产生的糖苷键共价结合。但在面条蒸煮过程中,无剧烈的搅拌过程,面条结构相对稳定,二硫键等化学键破坏程度较小,小分子蛋白会嵌入到淀粉的螺旋中形成淀粉-蛋白包埋型复合物,从而破坏淀粉结晶区并促进抗性淀粉的形成。
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