花生蛋白主要由花生球蛋白和伴花生球蛋白组成，约占总蛋白的80%左右。目前，没有分离制备花生蛋白组分产业化可行的方法，制约了其在食品中的应用。本文通过低温冷沉法分离花生球蛋白和伴花生球蛋白，利用转谷氨酰胺酶（TG酶）交联技术，改善了花生蛋白组分的凝胶性，实现了其在肉制品香肠中的应用，同时，分析和比较了改性前后花生蛋白组分的物化和结构特性，揭示了TG酶改性花生蛋白组分的机理。具体结果如下：根据两种蛋白组分在不同温度下特性的差异，研究了其产业化制备工艺。以花生球蛋白提取率为指标，采用冷沉法在浸提次数为两次的基础上，通过正交优化试验确定最佳工艺：料液比5:10、溶液pH7.1、磷酸缓冲溶液浓度0.4mol/L、冷沉时间4h，花生球蛋白的提取率为53.60%。花生球蛋白提取后的上清，即为伴花生球蛋白。研究发现，真空冷冻干燥制备的花生球蛋白组分纯度：76.40%，伴花生球蛋白组分纯度：64.10%；喷雾干燥制备的花生球蛋白组分纯度：74.30%，伴花生球蛋白组分纯度：62.73%，不同干燥方式对花生蛋白组分纯度影响显著（P＜0.05）。利用TG酶交联花生蛋白组分，优化改性工艺，改善了其凝胶性。最优工艺参数：酶用量12U/g、pH10.0、交联时间1.5h、交联温度40℃，花生球蛋白的凝胶硬度195.91g；酶用量15U/g、pH7.0、交联时间2.8h、交联温度40℃，伴花生球蛋白的凝胶硬度100.67g。TG酶交联后，花生球蛋白的持水性为2.43g/g，持油性为2.80g/g；伴花生球蛋白的持水性为3.26g/g，持油性为2.20g/g，均有显著提高（P<0.05）。乳化脂质构分析确定改性花生蛋白组分可以应用到香肠中。通过分析TG酶交联前后花生球蛋白和伴花生球蛋白物化和结构特性的变化，揭示了TG酶改性花生蛋白组分的机理。SDS-PAGE表明，伴花生球蛋白比花生球蛋白更易在TG酶的催化下发生交联反应，并且花生球蛋白的酸性亚基（40.5、37.5、35.5kDa）比碱性亚基（23.5kDa）更易被TG酶催化。TG酶交联后，花生球/伴花生球蛋白溶解度降低幅度分别为66.13%、36.91%。体积排阻色谱（SEC）表明，蛋白形成了大分子聚合物。TG酶交联导致伴花生球蛋白的变性温度升高10℃。交联后，花生球/伴花生球蛋白的自由氨基含量降低幅度分别为22.5%、25.5%。花生/伴花生球蛋白的巯基含量随TG酶用量或交联时间的延长呈逐渐降低的趋势。TG酶交联后，花生球蛋白的表面疏水性（H0）降低幅度为74.6%，伴花生球蛋白表明疏水性的降低幅度为57.0%。通过在肉制品中添加改性蛋白组分，实现了其在香肠中的应用，确定了改性蛋白组分的添加量。花生蛋白组分改性样品添加对香肠的出品率没有显著的影响（P>0.05）。随着改性蛋白添加量的增加，花生蛋白组分香肠的单位质量失水率逐渐降低，其中花生球蛋白香肠的降低幅度为7.19%，伴花生球蛋白香肠的降低幅度为22.49%，香肠的L值（明度）也逐渐降低，并且差异显著（P<0.05），a值（红度）、b值（黄度）和色差（△E）均有显著的升高（P<0.05）。与未添加蛋白的香肠相比，花生球蛋白香肠的色差变化为26.19%，而伴花生球蛋白香肠为53.57%。不同改性蛋白添加量下（3%、5%、10%、15%），花生球/伴花生球蛋白香肠的凝胶硬度均大于2000g，证明改性蛋白组分可以应用到香肠中。花生蛋白组分改性样品制备香肠的弹性均有降低的趋势。研究发现，改性蛋白香肠之间内聚性没有显著的差异（P>0.05），但随着蛋白用量的增加，花生球蛋白改性样品制备香肠的咀嚼性优于伴花生球蛋白改性样品制备香肠的咀嚼性。