本论文采用天然蚕丝丝素蛋白(Silk Fibroin)制备了具有较强界面稳定性和优良生物相容性的新型丝素蛋白乳液,通过研究蚕丝丝素蛋白在不同油/水界面的界面流变学行为和以蚕丝丝素蛋白为乳化剂制得乳液的微观结构与稳定性,探讨pH值和离子强度对蚕丝丝素蛋白在油/水界面的界面粘弹性与乳液稳定性的影响,获得蚕丝丝素蛋白的界面流变学特性与乳液稳定性间的相互关系,从而揭示界面处丝素蛋白分子的界面稳定机制和界面稳定性的控制与分析方法,为丝素蛋白乳液的制备与研究提供新的思路,特别是为蚕丝丝素蛋白乳液在生物制药、食品和化妆品领域中的应用提供坚实的理论基础。首先,通过碱液脱胶、溴盐溶解和纯水透析的技术路线制备丝素蛋白水溶液,用不同pH值的缓冲溶液和含有不同离子的盐溶液配制出不同pH值和不同离子强度的丝素蛋白水溶液,然后,以此丝素蛋白溶液为水相,以十二烷和丁酸丁酯为油相,使用界面分析张力仪和应力控制流变仪研究丝素蛋白在不同油/水界面的界面膨胀流变学和界面剪切流变学行为,分析pH值和离子强度对丝素蛋白界面流变学特性的影响,探讨丝素蛋白的界面结构、界面粘弹性和界面吸附动力学。pH值对丝素蛋白的界面流变行为影响的研究结果表明,当pH值接近丝素蛋白的等电点时(pH=4),在非极性的十二烷/水界面和极性的丁酸丁酯/水界面,丝素蛋白的结构排列紧密,油/水界面处丝素蛋白吸附膜的储能模量较低,界面层的脆性较高。离子强度对丝素蛋白界面流变行为影响的研究结果表明,随离子溶液的加入,油/水界面处丝素蛋白膜的弹性发生改变,进而诱导丝素蛋白分子链产生更多β-折叠构象。随着离子强度的增加,界面处相邻丝素蛋白分子间的静电排斥相互作用力减小,丝素蛋白分子间的相互作用增强,带正电离子对丝素蛋白的静电屏蔽作用使得丝素蛋白的形状发生改变,界面处丝素蛋白的结构排列得更为紧密。根据上述结果,以不同pH值和离子强度的丝素蛋白溶液为水相,以十二烷和丁酸丁酯为油相,制备新型丝素蛋白乳液,进一步研究了丝素蛋白乳液的乳液类型、乳液液滴形态及粒径分布和乳液稳定性,分析了 pH值和离子强度对丝素蛋白乳液稳定性的影响,研究了丝素蛋白乳液的微观结构与稳定机制。丝素蛋白形成乳液的类型都是水包油型。对于不同pH值下的丝素蛋白乳液,当pH=4时乳液液滴的粒径最大、稳定乳液的体积分数最小,pH=4接近丝素蛋白等电点,丝素蛋白分子表面净电荷接近零,丝素蛋白分子间的静电排斥力很小,不足以克服乳液液滴间的范德华引力,乳液液滴容易聚集,液滴粒径增大,等电点时界面吸附膜的结构紧密、脆性较大易破坏,导致乳液稳定性降低。对于不同离子强度下的丝素蛋白乳液,乳液液滴的粒径随离子强度的增加而迅速增大,其中,添加NaCl溶液的丝素蛋白乳液比添加CaCl2溶液或NdCl3溶液的丝素蛋白乳液稳定性更强。最后,本文也对蚕丝丝素蛋白未来的研究作出了展望。对蚕丝丝素蛋白在油/水界面处流变学行为的研究加深了我们对蛋白质膜的界面流变特性的理解,为蛋白质及其与其他表面活性剂复配体系作为胶体分散系稳定剂的应用提供了重要的理论指导。