生物高分子中一些功能基对药物小分子具有络合作用,生成的络合物与原化合物之间存在一种化学平衡,既可保持原天然高分子的生理活性,又可降低药物的毒性和刺激性;药物还因两者间的动态平衡而保持了一定的浓度,达到低毒、高效和缓释的作用。将小分子药物结合在高分子载体上,在血液中的停留时间将加长,使药物能够控制释放,达到长效性,并且在减少投施药物的次数同时降低药物的毒性。血清白蛋白是一种典型生物高分子,其重要作用之一就是在体内作为药物的载体,起到运输作用,负载各种内源性和外源性小分子(包括药物分子)到各定向器官。蛋白质与药物的相互作用研究为蛋白质临床检验提供了良好的方法,同时为了解和掌握药物在体内转运、代谢规律提供了有用信息,是高分子科学、分子生物学和生命科学中的一个重要课题。本文以牛血清白蛋白作为药物小分子的载体,研究二者的相互作用的相关信息,以增强药物的药性。论文分为四部分:第一章:综述了白蛋白与药物小分子相互作用的研究进展,并详细介绍了几种常用的研究方法。第二章:利用荧光光谱法和紫外光谱法首次研究了牛血清白蛋白与甲磺酸帕珠沙星的相互作用,研究结果表明二者有较强的结合,这种结合使BSA的荧光猝灭。牛血清白蛋白与甲磺酸帕珠沙星主要通过静电和疏水作用结合,同时还进行了能量转移研究。第三章:应用荧光光谱法和凝胶电泳法对牛血清白蛋白与头孢匹胺的相互作用进行了详细研究。结果表明,牛血清白蛋白与头孢匹胺之间有较强的结合能力,在299K时结合常数为6.157×10~4 L/mol,结合位点数约为1,同时二者结合并不影响蛋白结构,使蛋白质原有生物活性继续保持。第四章:首次研究了牛血清白蛋白与头孢他啶在溶液中的相互作用,利用Stern-Volmer方程解释了头孢他啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭,并测定了不同温度下的结合常数,还利用热力学常数确定了作用力的类型。红外光谱研究表明蛋白质与头孢他啶的结合使BSA的二级结构发生了变化。