细胞凋亡是一种严格调控的生理性细胞死亡过程，在生物正常发育及病理过程中发挥重要作用。在细胞凋亡过程中，caspases的激活以及Bcl-2家族蛋白对凋亡的调控是关键事件。 本研究在cisplatin诱导凋亡的人肝癌细胞BEL-7404和过表达人Bcl-2蛋白的中国仓鼠卵巢细胞CHO中检测到了Bcl-2蛋白两种不同的切割形式，它们都可以被caspases抑制剂VAD-fmk所抑制。点突变实验证实，在底物蛋白Bcl-2的31位和34位天冬氨酸(Asp)残基上分别发生切割(YEWD31↓AGD34↓)。用caspase-8抑制剂IETD-cho和caspase-3抑制剂DEVD-cho可以将这两种切割反应分别抑制。将这两种切割产物片段在CHO细胞中过表达，它们都能够促进细胞色素c的释放并加速细胞凋亡。在分析CHO细胞内源Bcl-2的时候发现，OSW-1诱导的凋亡细胞中只产生一种切割产物。通过特异性抑制剂及显性失活突变体(dominant-negative)分别抑制caspase-3和caspase-8活性的实验证明，CHO细胞中Bcl-2的切割依赖于caspase-8的活性，而不是caspase-3。此外，在抑制Bcl-2切割的同时，凋亡细胞的数量也减少了，说明caspase-8诱导的Bcl-2切割促进了细胞凋亡。酵母双杂交和免疫共沉淀实验证实了caspase-8的小亚基p10和Bcl-2之间存在直接的相互作用。 研究表明，Bcl-2的切割会使它丧失保护细胞的功能，甚至从抗凋亡的蛋白转变为类似于Bax的促凋亡蛋白。而这种Bcl-2的切割过程可能涉及到caspase-3和caspase-8等不同的蛋白酶，取决于不同的化学小分子刺激和所作用的细胞类型。