天然无规蛋白是自然状态下结构不规则的蛋白质，它们在细胞普遍存在，参与分子识别、化学修饰和分子伴侣等过程。无规蛋白的结构柔性使它们与靶分子的识别结合比规则蛋白具有明显的优势。但是，目前关于无规蛋白的识别机制还不是很清楚，因此我们利用分子动力学模拟（MD）来研究无规蛋白p53和CBP的相互作用。肿瘤抑制因子p53的转录活化子域（TAD）和环磷酸腺苷响应元件结合蛋白（CBP）的细胞核受体共活化子域（NCBD）的结合可以调节细胞的转录和翻译。NMR实验证明游离态NCBD和TAD都是天然无规的，它们经过构象转变形成了规则的复合物结构。NCBD和TAD在结合态和游离态的RMSD均值分析以及Kolmogorov-Smirnov假设检验说明局部TAD和NCBD的识别可能是诱导契合机制。量化分析的结果表明 NCBD和TAD整体结构的结合主要服从构象选择机制。解折叠动力学和能量等高线图分析进一步证明NCBD和TAD的识别是整体构象选择和局部诱导契合机制。这些研究方法可用来分析其他无规蛋白的识别机制。