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糖尿病对人体健康存在极大危害,研究有效的抗糖尿病药物对维持生命活动有深远意义。α-葡萄糖苷酶抑制剂作为一种新型的抗糖尿病药物广泛应用于临床,其具有含氮的拟糖类结构,能抑制糖苷键的形成,减弱α-葡萄糖苷酶活性。Valienamine是一种α-葡萄糖苷酶抑制剂,具有与α-D-葡萄糖相似的构型。Valienamine在体内的合成途径是一个系列复杂的过程,时间久成本高。最近发现,转氨酶BtrR可以通过转氨反应实现一步合成valienamine。然而野生型的BtrR还存在催化效率低,稳定性差等缺点。生物信息学计算表明,野生型酶BtrR基因92位点的氨基酸对酶活力的大小起着至关重要的作用。为了获得活性较高的转氨酶,本文通过定点突变的方法对野生型酶BtrR 92位点的氨基酸进行饱和突变。我们对BtrR及其突变体分别进行了表达、纯化。应用GDH偶联法测定BtrR及其突变体的酶活力。结果表明突变体R的活性高于野生型1.12倍,而其它突变体K,L,M,H,G,A和F的活性较野生型有所降低,其余突变体活性与野生型相似。该结果表明BtrR酶序列的92位点对酶活力有很大影响。我们的研究结果为构建高效的valienamine合成途径奠定了基础。随着地球上可再生资源的逐渐流失,探索可再生能源的开发途径已成为全世界关注的问题。应用纤维素酶催化木质纤维素使之降解,是获得可再生资源的有效途径之一。为了获得高活性和高稳定性的糖苷酶,本文从嗜热酸菌Acidothermus cellulolyticus 11B中克隆出葡聚糖苷酶ABK51904.1基因,其属于糖苷水解酶16家族（GH16）。以pET-28a为表达载体,构建大肠杆菌工程菌,可溶性表达后经热处理和镍柱亲和层析得到电泳纯度的重组蛋白AcCel16。酶学性质分析表明,该酶以Laminarin为底物时水解活性最高,其最适pH为5.0,最适温度为55℃,在70℃下孵育1小时后仍能保留60%左右的酶活性。实验发现该酶为非金属离子依赖型酶,其Km值和Vmax分别为1.92mg·mL-1和44.6U·mg-1。实验结果表明该酶具有很好的酸耐受性和热稳定性,此外底物谱比较广,在生物质利用方面具有应用潜力。