本文采用MALDI-TOF-MS技术测定β2-微球蛋白分子量；考察了在不同实验条件下测定β2-微球蛋白的单克隆抗体的分子量。　　 本文利用免疫亲和与基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDLDI-TOF-MS)，系统地研究β2-微球蛋白抗原表位或决定簇(Epitope)的位点和氨基酸序列。实验结果表明：免疫亲和质谱技术作为一种快速而有效的分析方法，是分析抗原表位的有力手段。　　 1.免疫亲和提取法测定β2-微球蛋白的抗原表位。　　 首先β2-微球蛋白被蛋白酶部分水解产生一系列肽段，所生成的肽段与固定的单克隆抗体进一步反应，含抗原表位的肽段就会发生免疫亲和反应。除去未反应部分，最后利用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术来确定与抗体结合的肽段的分子量以及结合位点。实验采用三种肽链内切酶(Endoproteinase)Glu-C、Lys-C和Trypsin做平行实验。实验结果表明：抗原与抗体结合部位即表位的位点为肽段(59-69)，氨基酸序列为：DWSFYLLYYTE。通过分析合成肽段与抗体的亲和反应，最终确定表位位点在(61-67)：SFYLLYY。　　 2.表位切割方法测定β2-微球蛋白的抗原表位。　　 完整的β2-微球蛋白亲和束缚在固定相(CNBr-activated Sepharose beads)的单克隆抗体上，四种不同的蛋白酶Glu-C、Trypsin、Aminopeptidase M和carboxyloeptidase Y依次切割抗原分子，在每次酶解后采用MALDI-TOF-MS测定与抗体结合的肽段的分子量。实验结果进一步证实：β2-微球蛋白表位在(61-67)：SFYLLYY。