【摘 要】
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矩阵的Schur补是矩阵理论及其应用研究的重要课题之一,也是研究矩阵特性的一种重要方法.本文参照从对角占优矩阵到γ-对角占优矩阵以及Ⅰ-分块对角占优矩阵到Ⅰ-y-分块对角占优矩阵的引入过程,将Ⅱ-分块严格对角占优矩阵的概念推广到Ⅱ-γ-分块对角占优矩阵和Ⅱ-γ-分块积对角占优矩阵,研究这些新矩阵类的Schur补的性质,证明了Ⅱ-γ-分块对角占优矩阵（Ⅱ-γ-分块积对角占优矩阵）的Schur补仍为Ⅱ
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矩阵的Schur补是矩阵理论及其应用研究的重要课题之一,也是研究矩阵特性的一种重要方法.本文参照从对角占优矩阵到γ-对角占优矩阵以及Ⅰ-分块对角占优矩阵到Ⅰ-y-分块对角占优矩阵的引入过程,将Ⅱ-分块严格对角占优矩阵的概念推广到Ⅱ-γ-分块对角占优矩阵和Ⅱ-γ-分块积对角占优矩阵,研究这些新矩阵类的Schur补的性质,证明了Ⅱ-γ-分块对角占优矩阵（Ⅱ-γ-分块积对角占优矩阵）的Schur补仍为Ⅱ-γ-分块对角占优矩阵（Ⅱ-γ-分块积对角占优矩阵）,并给出这两类矩阵Schur补的对角占优度以及特征值的分布.
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蛋白质的二级结构是其发挥生物功能的重要基础结构，因此本文通过单宁酸和丝素蛋白反应，研究不同摩尔浓度的单宁酸对丝素蛋白二级结构的影响。使用紫外-可见光吸收光谱（UV-Vis）、荧光发射光谱（FL）和傅里叶红外吸收光谱（FTIR）等表征技术对单宁酸与丝素蛋白的反应产物进行测试，结果表明单宁酸可以影响丝素蛋白的二级构象，并呈现一定的变化趋势。单宁酸摩尔浓度逐渐增加到20μmol/L时，α螺旋和无规卷曲结
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