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PICK1全称为蛋白激酶Cα相互作用蛋白(Protein Interacting with CKinase)，普遍存在于人和动物的各种细胞和组织内，小鼠来源的PICK1蛋白由416个氨基酸残基组成，主要由N端的PDZ结构域和C端的BAR结构域组成，还有两个末端的酸性氨基酸区和连接区。现已发现多种蛋白能与PICK1的PDZ结构域发生相互作用，在突触可塑性、神经递质传递、外周神经感觉、细胞生生长等方面发挥重要作用，并且与精神分裂症、疼痛、帕金森综合症、男性不育症、抑郁以及癌症等多种疾病的发生密切相关。因此，PICK1的PDZ结构域是一个潜在的药物靶标，药物分子物质可以通过与PICK1的PDZ结构域的特异性结合，干扰或阻断PICK1与配体蛋白的天然相互作用，从而起到治疗相关疾病的目的。
我国的中草药资源丰富，具有疗效好，副作用少，适合长期服用及安全可靠等许多优点，在防治和治疗各种疾病中起到了重要作用。近年来，从中药中提取有效成分在新药和新药先导化合物发现中发挥着重要作用。本文围绕PICK1的PDZ结构域开展以下工作。首先将含PICK1基因及PDZ编码基因的重组质粒pET3 a-pick1和pET-3C-GB-pdz转入E.coliBL21(DE3)中，经IPTG诱导，在大肠杆菌中获得重组表达，目的蛋白经硫酸铵沉淀或Ni2+-NTA Sepharose4B column亲和层析，再经Sephacryl S-200凝胶层析纯化获得电泳纯的PICK1和GB-PDZ蛋白。进一步针对PICK1-PDZ结构域中相关位点做如下定点突变，K27D28/AA，K83/A，I33G34I35/AAA并克隆至载体pETM-3C或pET-MG-3C中，并在E.coliBL21(DE3)中进行重组表达，表达产物经Ni2+-NTA Sepharose4B column亲和层析和Sephacryl S-200凝胶层析获得电泳纯的重组PDZ突变体蛋白。
其次利用荧光光谱法分析了3种中药（款冬花，酸枣仁和茯苓）粗提物与PICK1及其不同结构域的结合情况，结果表明3种中药粗提物中的款冬花提取物与PICK1的结合最强，并且结合位点位于N端的PDZ结构域;通过系统溶剂萃取法将款冬花提取物分离为6种有机相提取物，荧光光谱法结果表明乙酸乙酯和正丁醇提取物与PICK1的PDZ结构域有明显的相互作用;进一步确定款冬花中芦丁与PICK1的PDZ结构域有明显的相互作用。用PICK1 PDZ结构域的不同突变体蛋白与芦丁进行荧光光谱分析，结果表明PICK1 PDZ结构域的不同突变体蛋白与芦丁之间的相互作用有不同程度的减弱。推测，芦丁与PICK1 PDZ结构域的结合类似于与天然配体的结合。