漆酶是一种具有广泛潜在应用价值的多铜氧化酶。漆酶过去被认为广泛存在于植物、昆虫和真菌中，而近年来，越来越多的细菌中也发现了漆酶的存在。黏细菌是一类重要的资源菌，但与一般细菌相比，较难分离和纯化，因此，黏细菌中关于漆酶的研究也较少。古菌常被发现生活在各种极端自然环境下，这些特殊的生活习性和与此相关的潜在生物技术开发前景，一直吸引着人们的注意。　　在此，我们采用生物信息学的方法，综合应用BLAST和隐马尔可夫模型方法对黏细菌蛋白质组数据库进行比对，并根据多铜氧化酶的保守铜离子结合位点进一步筛选，获得候选目的漆酶序列。我们通过构建进化树的方法，对获得的候选目的漆酶进行分类，按照序列特征与类别从中挑选了9条目的漆酶序列进行重组表达验证。以2-6甲氧基苯酚(DMP)和丁香醛连氮等底物检测重组酶的催化活性，成功获得7个黏细菌重组蛋白具有漆酶催化活性。针对其中1个对DMP具有较高氧化活性的重组酶（来自纤维素堆囊菌，命名为rSC-2）。通过Ni-NTA亲和层析柱纯化rSC-2，测试其酶学性质，最适反应温度为60℃，最适反应pH范围在中性到偏碱性范围，在60℃孵育1h保留50％以上剩余酶活。这是首次对黏细菌漆酶序列进行系统性的生物信息学分析，并实现纤维堆囊菌Sorang ium cellulosum序列来源的漆酶活性蛋白在大肠杆菌细胞中的重组表达。　　同时，我们利用同样的信息学方法对古菌进行了全蛋白质组的比对分析，得到47个候选目的漆酶序列。从中挑选5个在大肠杆菌Escherichia coli BL21(DE3)中重组表达后没有漆酶活性，分析序列发现序列中存在糖基化位点、双精氨酸转运途径和预测断裂位点，需要翻译后修饰而不能在大肠杆菌系统中异源表达得到活性蛋白，转入毕赤酵母(Pichiapastoris) GS115中表达，并用功能板筛选也发现了ABTS漆酶活性的重组酶。