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鲍鱼是我国沿海地区的重要软体类水产品,其产量和消费量逐年递增,由此引发的食物过敏问题逐渐引起人们的重视,但关于皱纹盘鲍（Haliotis discus hannai）原肌球蛋白（Tropomyosin,TM）的致敏性研究较少。因此,了解皱纹盘鲍TM的稳定性,分析TM的结构、IgE表位和致敏性之间的关系,进一步探究TM在加工处理过程中免疫结合活性改变的原因,可为鲍鱼致敏性消减提供理论基础。本研究首先从皱纹盘鲍腹足中分离得到分子量约36 kDa和72 kDa的目的蛋白,通过质谱鉴定这2个目的蛋白分别为TM的亚基形式（α-TM）和超螺旋形式（α2-TM）;利用血清学实验确定α-TM和α2-TM为皱纹盘鲍中致敏原。通过比较α-TM和α2-TM的稳定性发现,α-TM耐热耐碱,耐胃蛋白酶和胰凝乳蛋白酶消化,易被胰蛋白酶消化;α2-TM耐酸碱,不耐热,易被三种蛋白酶消化。其次,结构特性分析结果显示,α-TM和α2-TM为糖蛋白,含糖量分别为1.6%和1.4%;两者均以α螺旋为主,表面疏水性相似;α-TM的主要化学作用力为疏水作用,α2-TM的主要化学作用力为二硫键;化学变性剂破坏α-TM的空间构象对其免疫结合活性没有明显影响,但降低了α2-TM的免疫结合活性。生物信息学预测获得α2-TM的2个模拟构象表位,α-TM和α2-TM的7条模拟线性表位;进一步通过合成肽结合血清学实验验证7条IgE线性表位,其中AA146-157和AA164-178具有更强的IgE结合能力,是α-TM和α2-TM的2条关键线性表位。最后,选择热稳定性和结构稳定性更好的α-TM对其进行加工处理,发现与酶法交联反应、酶促糖基化反应相比,美拉德反应能显著降低α-TM的免疫结合活性（IgG和和IgE结合活性分别降低了37.9%±0.4%、70.1%±10.4%）;与α-TM相比,美拉德反应产物（α-TMX）的高级结构发生改变;通过抑制性点杂交印迹法分析,发现表位肽AA146-157、AA164-178都能与α-TMX预孵育的特异性IgE抗体发生杂交反应,结果提示α-TMX中2条关键线性表位(AA146-157和AA164-178)均发生修饰或破坏。综上,本研究纯化鉴定了皱纹盘鲍重要致敏原TM的亚基和超螺旋形式,明确构象破坏可降低α2-TM的免疫结合活性,但不改变α-TM的免疫结合活性;证实美拉德反应使α-TM的结构改变,2条关键线性表位修饰或破坏,从而显著降低其免疫结合活性。