豌豆、菜豆、红小豆、豇豆蛋白的提取及功能性研究

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本文以市售豌豆粉为原料,研究了豌豆中清蛋白和球蛋白的分离技术。使用不同的硼酸盐缓冲体系、磷酸盐缓冲体系等溶解提取蛋白质,其中磷酸氢二钠—柠檬酸缓冲液较好。用盐酸沉降,柠檬酸沉降,柠檬酸透析和蒸馏水透析几种方法提取清蛋白和球蛋白,其中柠檬酸沉降法,清蛋白和球蛋白的得率较高。 本文应用超滤方法浓缩豌豆蛋白质溶液,研究了压力、温度和pH值对膜通量和蛋白质溶液的浓度的影响,发现压力、温度和pH值对膜通量都有显著影响;压力、温度对蛋白质溶液的浓度有显著影响,pH值对蛋白质溶液的浓度的影响不显著。在49℃,0.20Mpa,pH7.5时,超滤效果较好;而在温度45℃,0.15Mpa,pH8.0或者35℃,0.20Mpa,pH7.5条件下,蛋白质溶液的浓度最高。 蛋白质浓度和搅打时间对豌豆清蛋白的起泡能力和泡沫稳定性有明显的影响。pH值在酸性范围时,对豌豆清蛋白和豌豆球蛋白的泡沫稳定性影响较大,豌豆清蛋白乳化性好于豌豆球蛋白和SPI。但蛋白质浓度和离子强度对豌豆清蛋白的影响不明显。 SDS-PAGE电泳分析可知,在豌豆清蛋白中,占比例较大的是分子量为13047D的亚基(65.8﹪),其次是分子量为15819D的亚基(24.9﹪)。 菜豆蛋白的起泡能力随蛋白质浓度上升迅速增加,清蛋白起泡能力最好,浓缩蛋白、分离蛋白、球蛋白起泡能力依次降低。泡沫稳定性在3﹪-5﹪时最好,浓缩蛋白的泡沫稳定性好于清蛋白和球蛋白。清蛋白的乳化稳定性高于球蛋白。 红小豆清蛋白和球蛋白起泡能力在浓度低于2﹪时增长较快,高于2﹪时增长变缓。清蛋白的起泡能力在pH4时最低,在pH6时稳定性最高。大豆分离蛋白的乳化稳定性要高于红小豆的清蛋白和球蛋白。 豇豆清蛋白起泡能力在酸性pH范围内受pH影响较小。泡沫稳定性随pH值增大而增大。
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