【摘 要】
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硫化叶菌(Sulfolobus)是一种极端嗜热古菌,其最适生长温度为80℃,该文研究的Ssh10b作为Sac10b家族成员,其基因组序列非常保守,是古菌中一种普遍存在的DNA结合蛋白,占总蛋白量
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硫化叶菌(Sulfolobus)是一种极端嗜热古菌,其最适生长温度为80℃,该文研究的Ssh10b作为Sac10b家族成员,其基因组序列非常保守,是古菌中一种普遍存在的DNA结合蛋白,占总蛋白量的4-5％.从结构上看,是由两个大小为10KD的相同亚基组成,并且与嗜温蛋白相比Ssh10b的生理温度高出许多.综合以上结构和生理上的特殊性质,我们选取该蛋白为蛋白质折叠研究的模式蛋白,借用生物物理手段,以期对蛋白质的热稳定性的理论提供有益参考,也为蛋白质分子设计提供有用帮助.通过对该蛋白的热变性及盐酸胍变性的研究,我们发现该双体蛋白随胍浓度变化呈现一步反应趋势,没有看到明显的中间体存在的证据,同时得到了以下热力学参数:ΔH<,m>,T<,m>,ΔS<,m>,ΔG(H<,2>O)和m值.ΔH<,m>,T<,m>及ΔS<,m>值随胍浓度增大逐渐下降,而ΔG(H<,2>O)和m值则随温度最初(15-45℃)的上升过程无明显变化而后(45-85℃)逐渐下降.并且,我们还将其与SBP(Soybean Peroxidase)的热力学参数相比,发现前者(SBP)的焓ΔH<,m>=778.9 kJ mol<-1>比Ssh10b高出218 kJ mol<-1>而T<,m>(359K)值比后者要低43K.除此,我们还进行了蛋白浓度,pH值等对蛋白质解折叠的影响的相关初步研究.
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