PRRS病毒ORF2a内包含了另一个开放阅读框ORF2b,ORF2b能够编码一个由70或73个氨基酸组成的小囊膜蛋白-E蛋白。E蛋白的功能和生化特性目前为止研究得还不是很清楚。本研究发现,E蛋白在感染细胞中主要定位在内质网和高尔基体中。E蛋白N端15个氨基酸为内质网定位信号:此外,E蛋白还具有两个定位序列,即22-50和50-73位氨基酸;N-豆蔻酰化位点对于N端内质网定位信号有明显的影响,C端保守序列对于E蛋白定位也有影响。E蛋白是一个膜整合蛋白,N-豆蔻酰化位点和C末端的保守序列对于E蛋白的膜结合特性均无影响。E蛋白的跨膜方式为C端隐藏在内质网腔中,而N端则暴露在细胞质中。最后,在转染的MARC-145细胞中E蛋白与GP2、GP3、GP4和M蛋白共定位,而不与N蛋白共定位。　　 流感病毒核糖核蛋白复合体(vRNP)的核穿梭对于病毒的复制至关重要。作为vRNP的主要成分,核衣壳蛋白(NP)自身能够在CRM1通路的辅助下出核,可能会促进vRNP出核。本研究发现,NP蛋白具有三个核输出信号(NES),分别被命名为NES1、NES2和NES3。NES3的出核依赖于CRM1途径,而NES1和NES2则不依赖于此途径。对这三个NES进行突变完全破坏了NP蛋白的核输出,其中NES2对NP蛋白出核的贡献最大。将这些突变引入到病毒基因组中,没有成功拯救出重组病毒,可能是因为对NES的突变严重破坏了vRNP的聚合酶活性。这三个NES虽然隐藏于NP单体内部,却均暴露于NP多聚体表面。破坏NP蛋白自聚化的点突变可导致NP蛋白在核内的滞留:相反,加强NP蛋白自聚化的点突变会促进NP蛋白的出核。然而,NP蛋白的自聚化也发生在细胞核内,说明自聚化是NP蛋白出核的必要但非充分条件。U0126能够抑制NP蛋白的出核,说明NP蛋白的出核可能受到Raf/MEK/ERK通路的调控。