食品在烤制的过程中由于高温会产生复杂的物理化学反应,进而形成食源性纳米粒子（foodborne nanoparticles,FNPs）。FNPs具有特有的荧光特性,微小的尺寸,以及高表面积,当进入生物环境中时,可能与体液中的蛋白质等发生相互作用形成蛋白冠。人血清白蛋白（human serum albumin,HSA）是人体血浆中含量最为丰富的蛋白质,具有转运物质等重要功能。本文以鱿鱼为原料,探究其在烤制过程中形成的FNPs的性质,与HSA形成蛋白冠的作用机制,以及形成蛋白冠后对于Hep G2细胞活性的影响。首先,不同温度（190、220和250℃）烤制的鱿鱼中,均存在FNPs,其呈球形状态,属于无定型结构,主要由碳（C）,氢（H）,氧（O）三种元素组成,其中C元素的含量最高。FNPs的表面包含羟基,氨基和羧基等官能团。当烤制温度从190℃上升到250℃时,FNPs的尺寸由4.1 nm下降到2.3 nm。190、220和250℃烤制的鱿鱼FNPs的水溶液在紫外灯照射下发出荧光,表现出激发波长依赖性的荧光发射现象,荧光寿命分别为7.57、7.63和8.14 ns,荧光量子产率分别为2.21、3.07和7.33%。FNPs具有良好的荧光稳定性。核磁横向弛豫（T2）光谱显示,随着烤制温度的增加,鱿鱼样品的水分自由度降低,水分逐渐流失。这些结果说明FNPs是鱿鱼中的蛋白质等营养组分在高温下分解并经过氧化重新整合成以C元素为主的一种FNPs。其次,体外消化实验表明,胃液对鱿鱼FNPs有明显的淬灭作用,淬灭效率最高可以达到28.56%。体内分布实验表明,FNPs可以进入到小鼠的主要器官中,尤其是可以穿越血脑屏障进入脑部,在24 h后会被代谢出去。FNPs与HSA在37℃加热30 min的条件下,可以通过相互作用形成蛋白冠。FNPs形成蛋白冠后可以淬灭HSA中的固有荧光,其淬灭机制为静态淬灭。蛋白冠的形成能够改变HSA原有的结构,导致HSA的酰胺I带和酰胺II带的位置发生改变,并且随着FNPs浓度的增加,HSA二级结构中的α-螺旋结构会随之降低。在形成蛋白冠后会改变HSA的原有的形态学高度。再者,体外细胞存活率实验表明,FNPs在高剂量（8 mg/mL）情况下使HepG2细胞的相对存活率下降了30%,这说明高剂量的鱿鱼FNPs会对影响细胞活性。活性氧（reactive oxygen species,ROS）实验结果显示,FNPs会使细胞内ROS的含量升高。FNPs在与HSA形成蛋白冠后,会使ROS的含量降低。线粒体膜电位实验显示,FNPs的存在使得细胞发生早期凋亡,形成蛋白冠后,会有缓解作用。FNPs会使Hep G2细胞的细胞周期发生变化,形成蛋白冠后会抑制这种变化。与HSA形成蛋白冠后,FNPs产生的毒性会受到抑制。以上结果为评估海洋食品中产生的FNPs的风险性以及与HSA形成蛋白冠的生物学效应提供了参考。