本文利用hyperchem 7.5软件在OPLS力场下,分别模拟了直链淀粉20和抑制剂单体的结构和性质,并选用分子动力学的方法模拟计算了黄粉虫体内α-淀粉酶和直链淀粉20和抑制剂所含结晶水不同比例时的相互作用,结合相关的QSAR性质,得出黄粉虫体内α-淀粉酶与直链淀粉20和抑制剂之间相互作用时的最适温度。黄粉虫体内α-淀粉酶与直链淀粉20相互作用时:(1)在不考虑结晶水作用的情况下,通过模拟得到280K是α-淀粉酶与直链淀粉20反应的最适温度,与实验结果较为吻合。直链淀粉20与结晶水不能够很好结合,加入酶以后,体系能量会变得更低,因此将α-淀粉酶加入带有结晶水的直链淀粉20中,反应能够进行的。α-淀粉酶与结晶水能够很好结合,体系能量已经变得很低,继续加入直链淀粉20,体系能量不会变得更低,因此将淀粉加到带有结晶水的酶中,反应是不能够进行的;(2)通过分析所得到势能数据发现:当α-淀粉酶和淀粉结晶水比例为5:5和4:6两种情况下,结合能最低点分别在320K, 340K;(3)比较相关的QSAR性质,当结晶水比例与折射率或极化率相同时,最适温度为340K。抑制剂抑制α-淀粉酶活性的机理及其反应的最适条件,这些问题一直是人们感兴趣的课题。本文研究了黄粉虫体内α-淀粉酶与其抑制剂相互作用时:(1)在不考虑结晶水作用的情况下,通过模拟得到280K是α-淀粉酶与抑制剂反应的最适温度,与实验结果较为吻合。抑制剂和酶与水都能够很好结合,且这两个水合物结合得非常牢固,但是第三个单体很难与它们结合。(2)通过分析所得到势能数据发现,当α-淀粉酶和其抑制剂所含结晶水比例为9:1,5:5,4:6和1:9时,最适温度为290K。(3)比较相关的QSAR性质,当α-淀粉酶和其抑制剂所含结晶水比例与极化率比例相同时,最适温度为280K。模拟结果具有一定的理论和实际意义。