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鲫鱼PKR-like(CaPKR-like)N-端由2个Z-DNA结合域(Zαl和Zα2)组成，属于一个Z-DNA结合蛋白家族。为理解Zα结构域的功能，本文原核表达并纯化Zα野生型(P<,Zα1>、P<,Zα2>、P<,Zα>)以及突变型(P<,Zα><38N>、p<,Zα><60W>)蛋白。凝胶阻滞试验分析Zα蛋白与pMD18-T质粒、重组d(GC)<,13>质粒以及Poly I:C的亲和性，结果显示：P<,Zα>与d(GC)<,13>重组质粒和Poly I:C有明显的结合，而P<,Zα1>、P<,Zα2>则不与它们结合；但即使是P<,Zα>，也对不含有d(GC)13序列的pMD18-T质粒没有结合能力，说明P<,Zα>结合d(GC)13重组质粒可能是结合质粒上的d(GC)13片段。溴化乙锭能解旋质粒的负超螺旋，这降低了P<,Zα>与质粒DNA分子的结合活性。点突变试验证实38N和60W两个氨基酸残基可能在P<,Zα>结合核酸分子的过程中起重要作用。
密码子替换模型是检测基因序列单个密码子位点选择作用的统计学方法，能够有效地检测基因在进化历程中是否受到选择作用，并且可以预测出那些在进化过程中对功能分化有重要贡献的、受正选择作用的密码子位点。为更好地理解Zα的功能，利用该模型分析了Zα同源序列的适应性进化。结果：在Zα中没有检测到正选择作用，说明Zα同源序列有很强的进化保守性。分析干扰素家族分子适应性的结果显示，干扰素基因α和γ都受到正选择作用。
转铁蛋白是一个能和铁离子结合的蛋白质家族，从血清中向细胞内运输铁离子，或在生物体液中帮助调节铁离子水平。分子适应性进化分析表明，较保守的转铁蛋白受到正选择作用。正选择位点大多集中在转铁蛋白的C-臂，且二级结构大多是无规则区域，即非α螺旋也非β折叠。这些正选择位点可能与调节转铁蛋白N-臂和C-臂结合铁离子有关。
趋化因子是一类控制免疫细胞定向迁移的细胞因子，其功能行使由趋化因子受体介导。发现只有少数种类基因受到正选择作用，如RANTES、CCR5等，并预测出一些可能受到正选择作用的位点，蛋白3D分析显示，它们均位于趋化因子和相应受体相互作用的结构区域。