乳清蛋白因其卓越的界面性质、凝胶性等物理化学特性被广泛应用于食品工业生产中。酪蛋白巨肽（caseino-macropeptide, CMP）是κ酪蛋白的水解产物，存在于大多数乳清粉中。由于生产方式的不同，商品化的浓缩乳清蛋白（WPC）和分离乳清蛋白（WPI）中含有不等量的CMP。CMP的理化性质可能会改变乳清蛋白在作为配料使用时的某些功能，限制了其在一些产品中的使用。本文研究了不同热处理温度下，CMP对乳球蛋白（β-Lg）热变性动力学的影响；比较了不同热变性条件下形成的CMP/β-Lg热聚合产物的粒度和结构；探讨了CMP/β-Lg热变性和热聚合的反应机制。本文首先采用HPLC分析了加热过程中天然β-Lg残留量，并从pH值、质量比例、加热温度和钙离子强度四个方面，分步探讨了CMP对β-Lg热变性／热聚合的动力学作用。研究结果表明，体系的pH可以显著地影响CMP对β-Lg热变性作用（p<0.05）； β-Lg/CMP质量比和pH可以显著地影响热变性反应速度（p<0.05），pH4.0时CMP浓度与β-Lg变性程度呈正相关（p<0.01）；在pH6.7时，Ca²⁺能够加速β-Lg变性程度，但是CMP的存在，可以显著地降低Ca²⁺对程度的影响（p<0.05），而在pH4.0时，Ca²⁺对β-Lg热变性作用不显著（p>0.05）,但是Ca²⁺和CMP同时存在时， β-Lg热变性作用显著（p<0.05）。此外，采用散射光法分析了β-Lg热聚合的粒度，以及采用非变性凝胶电泳测定了共价聚合物的聚合度。研究结果表明，在pH6.7和pH4.0时， β-Lg热变性／热聚合的反应机制不同，CMP对β-Lg变性反应的作用机制也不相同；在pH6.7， β-Lg暴露的疏水基团与CMP的疏水区域发生相互作用；在pH4.0，带正电的β-Lg与带负电的CMP发生静电作用，因此，pH4.0时CMP对β-Lg热变性／热聚合反应的影响比在pH6.7时显著。乳清蛋白由多种蛋白质组成，在热处理过程中会发生一系列复杂反应，本文只讨论了CMP对β-Lg热变性／热聚合作用的影响，如何从组成上来认识乳清蛋白各成分在热处理过程中的变化和相互影响还有待进一步研究。