【摘 要】
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目的:阿尔茨海默病(Alzheimer disease,AD)的主要脑病理表现之一是大量形成由过度磷酸化的微管相关蛋白tau为核心的神经原纤维缠结(neurofibrillary tangles,NFTs),AD患者脑
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目的:阿尔茨海默病(Alzheimer disease,AD)的主要脑病理表现之一是大量形成由过度磷酸化的微管相关蛋白tau为核心的神经原纤维缠结(neurofibrillary tangles,NFTs),AD患者脑中tau的含量增加,神经元的突起萎缩,伴有神经元数量的减少,但神经元胞体数目的减少程度与痴呆程度不符,且导致神经元慢性死亡的机制不清.为了揭示tau的聚积在这个病理过程中的作用,我们将人最长tau异构体cDNA稳定转染到N2a细胞内(N2a/tau40),比较了两种细胞的形态和细胞内tau蛋白的含量差异;将绿色荧光蛋白(green fluorescent protein,GFP)基因与中分子量的神经细丝(middle molecular weight neurofilament,NFM)cDNA重组,将重组体瞬时转染到野生型N2a(N2a/wt)和N2a/tau40两种细胞,在活体细胞水平观察tau的过量对两种细胞突起内GFP和NFM融合蛋白(EGFP-NFM)转运的影响;用topoisomerase-l的抑制剂camptothecin诱导两种细胞凋亡,比较了N2a/wt和N2a/tau40两种细胞的反应差异,初步探讨了其可能的分子机制.结论:细胞内tau的过量产生可能通过影响细胞的轴突运输而导致蛋白质聚积,细胞内tau蛋白过量时可能通过调节凋亡相关因子的表达和活性而抑制camptothecin诱导的细胞凋亡.
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