酪蛋白巨肽(CMP)是由k-酪蛋白经凝乳酶在特定位置切断而形成的产物,它对乳清蛋白的生物活性功能和营养功能有较大影响,限制了乳清蛋白的应用。本课题以牛乳酪蛋白、脱盐酸乳清(AWPC)、甜乳清(WPC30和WPC80)为原料,采用凝乳酶水解,研究水解的最佳工艺参数,并对制得的CMP样品进行分离制备,同时研究CMP对乳清蛋白功能特性的作用机制。本文就pH、温度、蛋白浓度、盐浓度等各种因素条件对乳清蛋白凝胶硬度、弹性的影响规律进行了研究,同时比较了两种乳清的蛋白组成,证实酸乳清与甜乳清相比不含有CMP组分,为后续实验奠定了理论基础。确定了酪蛋白制备CMP的最佳酶解条件为反应体系pH6.5,水解温度50℃,水解时间90min,酶和底物比2%,所得CMP唾液酸(SA)含量7.447mmol/L。利用三氯乙酸(TCA)初步纯化,优化了超滤的工艺条件,超滤(截留分子量10000)所得CMP纯度为84.88%,分离方法简单、实用,成本低,生产效率高,乳清蛋白无变性现象发生。研究了不同CMP添加量对乳清蛋白凝胶强度和变性温度的影响,扫描电镜图片表明含有CMP的乳清蛋白空间网络结构疏松且形成较大的孔隙,同时发现CMP的添加抑制二硫键的形成,因此抑制了乳清蛋白凝胶的形成,影响乳清蛋白的凝胶特性,为后续研究CMP影响乳清蛋白胶凝特性的机理指明了方向。