本文主要由两部分构成：Kunitz抑制剂家族成员抑肽酶抑制纤溶酶原的活化和固相合成RGDS与小鸡uPA氮端二十肽片段. 抑肽酶属Kunitz抑制剂家族成员，它能够抑制激肽释放酶、纤溶酶及胰蛋白酶的蛋白水解活性.本文的研究表明：抑肽酶能够抑制尿激酶型-纤溶酶原激活剂(u-PA)和组织型-纤溶酶原激活剂(t-PA)对纤溶酶原的激活，但不影响u-PA和t-PA对小分子底物的酰胺水解活性.用u-PA研究了上述作用的机制，发现抑肽酶与u-PA的丝氨酸蛋白酶功能区特异性结合，而与纤溶酶原没有相互作用.抑肽酶与u-PA的结合并不阻断u-PA的活性位点，因为u-PA对小分子底物的水解活性仍然保持.上述发现提示抑肽酶可能存在另一种抑制作用模式，该模式不同于以前报道的关于Kunitz抑制剂或纤溶酶原激活酶抑制剂的作用.由于人体内的Kunitz抑制剂与抑肽酶在结构上非常相似，根据本文的研究结果，推测体内纤溶酶原的激活作用并非仅受丝氨酸蛋白酶抑制剂的控制. RGDS为可溶性小分子多肽，在大多数与整合素相结合的配体中都含有这一序列，它能竞争细胞外基质中的基质蛋白，与不同细胞表面的整合素受体结合，阻止细胞粘附和增殖。小鸡uPA的N端二十肽的结构为NH2-Ser-Val-Tyr-Ile-Arg-Gln-Tyr-Tyr-Lys-Leu-Ser-His-Lys-His-Arg-Pro-Gln-His-Arg-Glu-OH这个二十肽片段在小鸡的uPA自激活过程中起了十分重要的作用.本文用wang树脂与Fmoc保护策略来合成这两个模型多肽，经过逐步藕联、TFA裂解、脱保护、HPLC纯化等一系列步骤，成功得到了纯度＞98％的RGDS与二十肽，合成的多肽经质谱、高效液相色谱鉴定为目标肽。