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研究以脱脂豆粉为原料制备大豆11S球蛋白,再先后以碱性蛋白酶(Alcalase)和转谷氨酰胺酶(TGase)对其改性。运用SDS-PAGE电泳,2D电泳及MALDI-TOF-MS质谱分析对转谷氨酰胺酶改性大豆11S球蛋白的改性条件,改性前后溶解性、乳化性的变化及其作用的可能分子机制进行了研究。文章旨在通过蛋白质组学的方法探索TGase对大豆11S球蛋白改性机理,为今后TGase改性大豆11S球蛋白提供理论基础。主要结论如下：实验首先研究了反应温度、离子强度、加酶量和pH等TGase改性条件对大豆11S蛋白亚基的影响,实验结果显示反应温度在45℃左右,离子条件I为0.2,pH在8.0-9.0,加酶量为30U/g都有利于催化反应,改性后的大豆11S球蛋白亚基分子量都集中在15ku左右。实验随后研究了反应温度、离子强度、加酶量、pH等TGase改性条件对大豆11S球蛋白溶解性和乳化性的影响,利用响应曲面法确定TGase最佳改性条件。反应温度为35℃,I=0.08、TGase加酶量为30U/g、pH为8.0,在此条件下大豆11S球蛋白的溶解性和乳化性最高,分别是86.15%和66.00%。对改性前后大豆11S球蛋白的溶解性及乳化性进行了比较,结果发现改性后大豆llS球蛋白的溶解性和乳化性都有显著提高,改性前大豆11S球蛋白溶解性为7.24%,改性后为84.26%,溶解性能提高了11.0倍；大豆11S球蛋白乳化性改性前为30.27%,改性后为64.45%,乳化性能提高了2.0倍。利用蛋白质组学技术研究改性前后蛋白质的差异表达,发现改性前后的蛋白存在286个差异点,取差异在3.5以下的9个点和差异在10以上的1个点进行质谱鉴定,得到差异蛋白分别是β-伴球蛋白α亚基、β-伴球蛋白β亚基A链、β-伴球α,亚基、种子成熟蛋白PM31、胰蛋白酶抑制剂A链、乙醇脱氢酶及预测蛋白。β-伴球蛋白的3个亚基主要以同源或异源的三聚体形式存在,β-伴球蛋白富含赖氨酸因此具有很好的溶解性及乳化性。种子成熟蛋白PM31,是一类小分子量的热激蛋白I类,与细胞耐热性的产生有关。胰蛋白酶抑制剂A链,存在于植物的贮藏器官中特别是种子,它的存在常常阻碍大豆蛋白的利用,经酶解-聚合后,大豆1lS球蛋白中的胰蛋白酶抑制剂A链减低,提高了大豆11S球蛋白的利用率。乙醇脱氢酶是一种含锌酶类,在食品贮藏中起到重要作用,通过一系列分解转化,可以消解无氧呼吸产生的过多乙醇,在一定程度上能够解除过多乙醇对组织的损害。