【摘 要】
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采用硒化环糊精、硒化胰蛋白酶、生物印迹和抗体酶等方法,制备出一系列具有底物结合部位的谷胱甘肽过氧化物酶(GPX)人工模拟酶,并通过不同手段的模拟探索了GPX人工模拟的一般
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采用硒化环糊精、硒化胰蛋白酶、生物印迹和抗体酶等方法,制备出一系列具有底物结合部位的谷胱甘肽过氧化物酶(GPX)人工模拟酶,并通过不同手段的模拟探索了GPX人工模拟的一般规律.一、含硒抗体酶成功经验分析,通过分析GPX活性中心结构和催化反应的特点,结合Menger的"底物去稳定化"理论,研究人员提出了"以底物修饰物作为半抗原可以诱导产生抗体酶"的设想.二、硒化环糊精模拟GPX,以环糊精为底物结合部位,双硒键为催化基团,制备出双硒桥联β--环糊精.利用红外光谱、元素分析、核磁共振、质谱和光电子能谱对它们的结构进行了分析.三、硒化胰蛋白酶模拟GPX,利用二步示将胰蛋白酶活性部位的丝氨酸转化为硒代半胱氨酸,从而将胰蛋白酶转化为具有GPX活性的硒代胰蛋白酶.硒代胰蛋白酶表现出明显的GPX活性,其活力达150U/μmol.表明胰蛋白酶的结合部位更适合于结合非芳香的GSH.四、生物印迹制备GPX人工酶,借鉴含硒抗体酶的成功经验,研究人员以底物GSH修饰物 GSH-2DNP为模板分子成功制备了具有较高GPX活力的人工酶.五、含硒Fv抗体酶的制备及性质研究,利用胃蛋白酶水解抗体3H4,在pH值3.8时获得了抗体Fv片段.应用HPLC,SDS凝电不泳测定其分子量为26KD.用荧光滴定技术测定了抗体Fv对GSH的结合常数,它保持了对GSH的结合.
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