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BAD是只含有BH3结构域的促细胞凋亡蛋白。在生长因子PDGF、IGF-1、IL-3和NGF的刺激下，蛋白激酶Akt、PKA、Rsk和JNK1等磷酸化BAD第112，136和155位点的丝氨酸及第201位点的苏氨酸，从而抑制BAD促细胞凋亡的功能。目前已有文献报道磷酸化的BAD还能够促进糖酵解。在生长因子缺失的条件下，非磷酸化状态的BAD促进细胞凋亡。正常细胞生长情况下，BAD含量极少。目前尚不清楚BAD的内稳态是怎样被调节的。本研究发现在生长因子PDGF的作用下，磷酸化的BAD通过不降解的方式积累。本研究通过质谱的方法寻找到BAD的E3泛素连接酶为CRL4家族成员之一。本研究还发现在生长因子PDGF的作用下，磷酸化的BAD不被E3泛素连接酶CRL4识别，因此不降解;但在生长因子PDGF缺失的条件下，非磷酸化的BAD被E3泛素连接酶CRL4识别并通过蛋白酶体途径降解。我们的研究揭示BAD的磷酸化不仅抑制BAD促细胞凋亡的功能，还能增强BAD稳定性，从而促进糖酵解。我们的研究为BAD成为临床药物设计靶点提供了依据。