人类的PACT及其鼠科同源蛋白RAX是35KD的双链RNA结合蛋白，最早作为PKR（IFN诱导的dsRNA依赖的蛋白激酶）的激活蛋白分别被发现。它可以在多种应激刺激下发生磷酸化，包括砷毒性刺激、血清饥饿、毒性细胞因子刺激、毒胡萝卜素以及双氧水处理、酒精刺激、维生素B1缺乏等。磷酸化的PACT可以和PKR相互作用，破坏PKR自身的分子内相互作用，改变PKR的构象使其自磷酸化激活，从而磷酸化下游底物eIF2α，抑制蛋白翻译，引起细胞生长抑制或者凋亡。后续研究发现，PACT在小RNA介导的基因沉默过程中也扮演重要角色，它通过和TRBP、Dicer、以及Ago2的作用，参与siRNA及miRNA的加工成熟以及之后的RNAi基因打靶过程。利用同源重组技术破坏RAX基因的正常表达会引起小鼠严重的小耳畸形，颅面缺陷，体型减小及生育障碍，这与该小鼠出生后垂体前叶发育不全有关。dRax（PACT在果蝇中的同源基因）完全敲除的果蝇神经系统发育不良，而RAX基因全长敲除的小鼠无法正常发育，胚胎着床前便死亡。这些研究都提示了PACT/RAX在胚胎及生后发育过程中的重要作用。我们的研究发现RAX在小脑发育早期表达量高，并随发育进程逐渐降低，RAX在新生小鼠的小脑颗粒细胞前体细胞中高表达，成熟后表达下降。将新生小鼠颗粒细胞前体中RAX表达水平下调后，细胞迁移速率特异性降低。体外培养的小脑微植体中，RAX下调的细胞迁移速率也降低。下调COS7细胞中的PACT水平，细胞的愈伤迁移也受到抑制。并且PACT/RAX的第三个结构域对于其体内体外调控细胞迁移是必须的，而PACT/RAX的经典下游PKR却非介导其新功能的关键分子。PACT敲减会引起COS7细胞的贴壁和粘附异常，其细胞骨架及黏着斑的分布及形态都发生改变，这一定程度上可以解释为何PACT敲减影响了细胞迁移。本论文发现了PACT/RAX在神经元迁移过程中的全新功能，为PACT/RAX的功能研究打开了新的视角，更丰富了我们对细胞迁移调控网络的认识。关于PACT/RAX如何调控神经元迁移的机制，仍是我们今后努力的方向。