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大豆分离蛋白(SPI)作为功能性食品添加剂,被广泛地应用于肉制品加工过程中。但在实际生产中,低温肉制品的加工温度低于SPI的变性温度,不能引起SPI发生有效的结构变化,抑制了SPI与肌肉蛋白之间的相互作用,不能充分发挥SPI对肌肉蛋白凝胶性能的辅助与提高的积极作用。本论文主要探讨经过不同程度热处理、pH处理以及酶解改性后的SPI对肌原纤维蛋白(MPI)凝胶性质和实际低温肉制品品质的影响。该研究结果对于SPI在肉制品中的合理应用,改善低温肉制品品质具有重要的理论和应用价值。本论文仔细研究了模拟体系中经热处理、pH结合热处理、酶解改性后的SPI对MPI凝胶性质的影响。其结果表明:SPI在80、90、100℃下分别处理15、30、60、100、180min后有利于提高混合蛋白体系的流变性质、凝胶强度和持水性。其中,添加经100℃保温处理180min的SPI的混合蛋白体系弹性模量G’值最大,与添加天然SPI的混合蛋白凝胶体系相比,凝胶强度提高了55.5%,持水性上升了19.2%(SPI/MPI=1/3, 4%(w/w))。同样,SPI经pH3.0、5.0、7.0、10.0处理后也能增强MPI凝胶体系的凝胶强度和持水性,其中添加经pH3处理的SPI的效果最为明显,与添加天然SPI的混合蛋白体系相比,凝胶强度提高了55.4%,持水性上升了6.4%(SPI/MPI=1/3, 4%(w/w))。SPI经Alcalase酶解后添加到MPI凝胶体系中,随着水解程度(DH)的加大,混合蛋白的弹性模量、凝胶强度和持水性呈现逐渐下降的趋势,但当水解度达到一定值后(DH=5),水解度的增加没有进一步削弱MPI的凝胶性质。在此基础上,将上述模拟体系中各变性SPI对MPI凝胶性质的影响结果应用于实际低温肉制品体系中。选取最具代表性的变性SPI:经80℃热处理30min的SPI、经100℃热处理180min的SPI、DH=0和DH=3的SPI分别按原料肉重量的2%和2.5%添加到西式香肠和盐水火腿中。其结果表明:与添加未经任何处理的天然SPI相比,添加经热处理的SPI提高了肉制品的质构,添加经酶解的SPI削弱了肉制品质构,但所有处理的SPI对肉制品的色差和持水性几乎无显著性影响。综上所述,与添加未经任何变性的天然SPI相比,添加经热变性完全的SPI能显著地提高肉制品品质。这对实际生产高变性、高溶解度的SPI具有指导意义。