花生分离蛋白氧化过程中的结构变化

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利用2,2-盐酸脒基丙烷(AAPH)在有氧条件下热分解产生的烷过氧自由基(ROO·),对花生分离蛋白进行不同程度的氧化修饰,采用傅里叶红外变换光谱,结合去卷积和曲线拟合技术,研究花生分离蛋白氧化过程中的二级结构变化。结果表明,经去卷积后花生分离蛋白红外光谱酰胺I带共分出10个峰,表征聚集体形成的1 618,1 682 cm-1的吸收值在氧化过程中升高,表明在氧化过程中形成了蛋白聚集体。利用曲线拟合对酰胺I带进行定量分析,结果表明,当AAPH浓度小于3.00 mmol/L时,β-折叠和无规则卷曲含量升高,而β-转角和α-螺旋含量下降;在高氧化浓度(5.00,10.00 mmol/L)下,花生分离蛋白发生多肽链的断裂,进而影响其二级结构的变化。AAPH的浓度不同,花生分离蛋白之间的分子相互作用强度不同。在花生分离蛋白聚集体形成中,氢键和疏水相互作用发挥着重要作用。
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